Біологія міозину

Як жарко занадто жарко для життя глибоко під дном океану?

Антибіотики від бактерій

Міграція клітин: нещодавно виявлена функція відомого білка

Молекулярний компас для вирівнювання клітин

Від чого листя старіє восени

Демократичність грифа-цесарки

Середовище Екембо: Люди також жили на відкритих ландшафтах

| Генетика | Сільське, лісове та тваринництво

Сорт пшениці був створений шляхом схрещування дикорослих трав

Як жарко занадто жарко для життя глибоко під дном океану?

Міозин

Ця стаття або наступний розділ недостатньо забезпечені підтверджуючими документами (наприклад, окремими доказами). Тому ці дані, можливо, незабаром будуть видалені. Будь ласка, допоможіть Вікіпедії, дослідивши інформацію та додавши вагомі докази. Детальніше можна отримати на сторінці обговорення або в історії версій. Нарешті, видаліть цей попереджувальний знак.

Міозин відноситься до сімейства рухових білків в еукаріотичних клітинах. Як важливий компонент у м’язах, міозин також бере участь у перетворенні хімічної енергії в силу та рух. Крім того, у співпраці з іншими руховими білками, такими як кінезин та динеїн, це важливо для внутрішньоклітинного транспорту біологічних навантажень, таких як B. біомакромолекули, везикули та клітинні органели. На відміну від кінезину та динеїну, міозин рухається вздовж актинових ниток. Інші клітинні функції, серед іншого, включають рух та адгезію клітин.

Класи міозину

По-перше, міозин був ідентифікований як руховий білок м’язових волокон (частина саркомеру, скорочувальні ділянки міофібрил (м’язові фібрили)) із пучком міофібрил, що утворюють м’язове волокно. Пізніше з'явилися інші члени сімейства білків, функція яких досі в основному невідома. Для деяких з цих нетрадиційних міозинів можна визначити функції внутрішньоклітинного транспорту везикул та органел, ендоцитоз або ріст клітин.

Згідно з філогенетичними дослідженнями (пор. Гомологія (біологія)), сім’я міозинів поділяється на класи та підкласи. Міозин, що міститься в м’язових волокнах, належить до класу II з деякими іншими неміозитними міозинами, які також відомі як звичайні міозини. Усі інші класи відомі як нетрадиційні міозини. Нетрадиційні міозини, виявлені першими, були згруповані в І класі. Нові класи нетрадиційних міозинів нумеруються послідовно (III, IV, V,.). Офіційно названо 18 класів нетрадиційних міозинів, відомі щонайменше шість інших, ще не названих класів. Однак деякі обмеження та класифікації є сумнівними.

Структура білка

Функціональний міозин складається з кількох ланцюгів амінокислот:

важкий ланцюг також
різну кількість легких ланцюгів.

Молекула міозину II доступна у вигляді так званого димеру, який складається в цілому з 6 субодиниць (гексамер):

2 важкі ланцюги
4 легкі ланцюги

Важка ланцюг (Важка ланцюг)

Загальним для важких ланцюгів усіх міозинів є консервативний головний домен, який поєднує в собі каталітичні властивості АТФази і тому також називається руховим доменом.

Далі слід область шиї, яка має різну кількість доменів зв'язування для легких ланцюгів (Домен прив'язки легкого ланцюга, LCBD). Прикладом цього є мотив IQ (консенсусна послідовність: IQXXXRXXXXR), до якого білок кальмодулін може пов'язуватися у своїй функції легкого ланцюга. Кількість LCBD варіюється залежно від класу. Якщо також утворюються спірально-котушкові структури, існує ймовірність димеризації, так що виникають двоголові міозини.

Регіон хвоста, який слід, також є специфічним для класу і демонструє найбільші відмінності між різними класами. Цей регіон часто містить різні домени взаємодії білків, до яких може стикувати вантаж, що перевозиться. Також відомо, що звичайні міозини мають тенденцію до хвостової області цих димерних молекул утворювати нитки. Так утворюються волокна міозину, які входять до складу саркомеру. Для нем'язових міозинів передбачається, що специфічність транспортера визначається через домени в хвостовій області.

Легкий ланцюг (Легкий ланцюг)

Легкі ланцюги - це менші ланцюги амінокислот, які зв’язуються зі значно більшим важким ланцюгом. Відповідне зв'язування відбувається спеціально до зв'язуючих доменів для легких ланцюгів (LCBD).

Існують різні легкі ланцюги, функція яких, з одного боку, суто структурна (необхідна легка ланцюг), з іншого боку регулює активність рухового домену (регуляторна легка ланцюг).

Зокрема, слід звернути увагу на регуляцію м’язової активності іонами Са 2+, що відбувається за допомогою регуляторного легкого ланцюга.

Рух міозину в поперечному мостовому циклі

Описаний тут приклад демонструє рух міозину за допомогою звичайного міозину II у м’язах, в якому актинові та міозинові нитки стискаються один в одного. Процес з нетрадиційними міозинами в основному однаковий, за винятком того, що тут мізер міозину з вантажем "блукає" вздовж актинової нитки. Одна головка міозину пов'язується по черзі, так що висувається "одна нога за раз". Рух спрямований, оскільки міозин може рухатися лише в одному напрямку на актиновій нитці. Зазвичай міозин проходить до плюсового кінця актинової нитки. Наразі винятком був міозин VI, який рухається у зворотному напрямку. Різні нетрадиційні класи міозину переймають рух в обох напрямках на актині, на відміну від кінезину та динеїну на мікротрубочках.

Рухова активність описується так званим циклом перехресного мосту. Рух двигуна знаходиться під кутом навпроти хвостової області. За відсутності АТФ він міцно зв’язується з актиновими нитками. Зв'язування АТФ змушує його дисоціювати від актинової нитки. Потім кут нахилу області двигуна змінюється приблизно до 90 ° (конформація попереднього ходу). Після гідролізу АТФ до АДФ + Р міозин знову зв’язується з актиновою ниткою. Після звільнення P та ADP відбувається силовий хід, відкидний кут нахилу до 50 ° (конформація після ударного ходу). Оскільки міозин знову міцно зв’язаний з ниткою актину, відбувається спрямований рух. У м’язі кілька разів проходження циклу перехресного мосту змушує нитки міозину та актинові нитки ковзати один в одного; відбувається скорочення м’язів.

Фаза 1 - Міозин (жовтий) зв’язується з актином (рожевий). Це стає можливим завдяки конформаційному перетворенню тропоміозину, який таким чином звільняє ділянки зв'язування актину для міозину. Ця конформаційна зміна тропоміозину спричинена зв’язуванням іонів Ca 2+ з тропоніном. Вказаний кут становить близько 90 °.

Фаза 2 - Головки міозину (жовті) розщеплюють АТФ на АДФ і фосфат і в процесі виконують силовий удар. Зв’язаний актин зміщується у напрямку дії сили. Вказаний кут становить близько 50 °.

Фаза 3 - Головки міозину (жовті) від’єднуються від актину (рожеві) з поглинанням АТФ.

Фаза 4 - Міозин (жовтий) у стані спокою. Актин (рожевий).

Забезпечення енергією

Запасу АТФ у м’язі зазвичай вистачає на п’ять-шість секунд безперервних вправ. Потім креатинфосфат (достатньо ще близько десяти секунд) і нарешті глюкоза (виноградний цукор) метаболізуються м’язами.