Mircea-leabu-biomembranelepdf Сторінки 51 - 100 - Flip PDF Завантажити FlipHTML5
Опис: Mircea leabu-biomembranelepdf
Ключові слова: 147
Прочитайте текстову версію
Мірча Леабу та Марина Т. Нечифор - біомембрани, єдність у різноманітті12. Bi S, Baum LG. (2009) Сіалові кислоти в розвитку та функціонуванні Т-клітин. Biochim Biophys Acta. 1790: 1599-1610.13. Дафік Л, з Аларкао М, Кумар К. (2010) Модуляція клітинної адгезії за допомогою глікоінженерії. J Med Chem. 53: 4277-4284.14. Дрейк-Голланд Ей Джей, Благородний М.І. (2009) Важливий новий цільовий препарат у серцево-судинній медицині - судинний глікокалікс. Кардіоваск гематол розлад цілей наркотиків. 9: 118-123,15. Ду Дж, Ярема К.Дж. (2010) Клітини, розроблені вуглеводами для регенеративної медицини. Adv Drug Deliv Rev. 62: 671–682,16. Schwardt O, Kelm S, Ernst B. (2013) SIGLEC-4 (MAG) Антагоністи: від природного вуглеводного епітопу до глікоміметиків. Топ Curr Chem. 26 листопада [Epub перед друком] DOI: 10.1007/128_2013_49817. Suzuki O, Abe M. (2013) Недавній прогрес та нові перспективи в глікобіології лімфоми. Фукусіма Дж. Мед. Наук. 59 (1): 1-14,18. Райан Дж. М., Райс Г. Е., Мітчелл, доктор медицини. (2013) Роль гангліозидів у розвитку мозку та потенційні переваги перинатальних добавок. Nutr Res. 33 (11): 877-887. DOI: 10.1016/j.nutres.2013.07.021.19. Пшежецький А.В., Ашмарина Л.І. (2013) Дезіалілювання поверхневих рецепторів як новий вимір у клітинній сигналізації. Біохімія (Москва). 78 (7): 736-745. DOI: 10.1134/S0006297913070067. 62
45 кДа, маючи 12 проходів в -спіралі через площину мембрани, на рівні яких, поряд з іншими гідрофобними амінокислотами, ми знаходимо Ser, Thr, Asn та Gln, полярні амінокислоти, відповідальні за процес транспортування взаємодія з молекулою глюкози для проходження через мембрану. Обидва кінцеві кінці поліпептидного ланцюга оголюються в цитозолі. У клітині мембрани еритроцитів знаходиться понад 200 000 молекул-транспортерів GLUT1. GLUT1 є частиною сімейства 14-членних транспортерів глюкози (GLUT1-14), всі з 12 проходами по спіралі через площину мембрани та з N- та С-кінцевими кінцями в ендодомені. Транспортери GLUT також містяться в мембранах інших типів клітин тварин, не тільки в еритроцитах або в гемопоетичній лінії еритроїдів [2-5]. У базальних умовах м’язові клітини GLUT4 та адипоцити проходять безперервний процес, але з низькою динамікою рециркуляції між мембраною та кількома внутрішньоклітинними відділами, лише 5% від загальної кількості 74
Мірча Леабу та Марина Т. Нечифор - біомембрани, одиниця різноманітності, що позначається NCX (від вішалки Na trium-Calcium e Xc), ідентифікованих трьома членами ссавців: NCX1, NCX2 та NCX3. NCX1 міститься майже у всіх тканинах, але більш рясно експресується в серці, мозку та нирках [14]. NCX1 містить 938 амінокислот (110 кДа, маса, що віднімається з амінокислотної послідовності) і має 9 трансмембранних доменів у he-спіралі [15]. Амінокінець поліпептидного ланцюга знаходиться на поверхні мембрани, тому NCX1 є трансмембранним білком типу I, а цитозольна петля структурована між трансмембранними сегментами 5 і 6 (тобто на мембрані). внутрішня грань мембрани) з 550 амінокислот (більше половини довжини поліпептидного ланцюга), необхідних для регулювання активності каналу. Активність обмінника Na +/Ca2 + залежить від позаклітинної та цитозольної деконцентрацій обмінюваних катіонів відповідно, а також від деконцентрації Н +, АТФ та біс-фосфорильованих фосфоїнозитидів [13]. Залежно від депо мембрани та концентрацій на одній або іншій стороні мембрани для транспортованих катіонів, обмін може бути зворотним. Слід зазначити, що в клітині серцевого м’яза, де вклад цитозольного кальцію, необхідного для скорочення, значною мірою обумовлений (
70%) вивільнення із саркоплазматичної сітки, і лише незначною мірою (
Mircea Leabu та Marina T. Nechifor - Біомембрани, одиниця різноманітності Аквапорини - це білки, ідентифіковані у всіх організмах (від бактерій, ссавців та рослин) і всюдисущі в багатоклітинних організмах, виражаючись у різній мірі у всіх типах клітин [ 23, 24]. Щонайменше 13 представників сімейства білків аквапоринів були ідентифіковані у людей [24], позначені скорочено AQPx (з x, починаючи з 0, AQP0 - кристалічний аквапорин, спочатку званий основним цілісним білком, скорочено MIP, від Ma jor I ntegral Pr otein, звідси тенденція до називання надродини білків, до яких також належать аквапорини). Молекулярна ідентичність першого аквапорину (AQP1) була предметом статті, опублікованої командою Пітера Агрі в 1992 році. Погодьтесь, і співробітники, мікроін’єкційні ооцити Xenopus laevis з мРНК білка CHIP28, що експресуються в мембрані еритроцитів, виявили збільшення значна осмотична проникність води [25]. Аквапорини (рис. 3.6) - це білкові трансмембрани з молекулярною масою
110 кДа (може містити від 1014 до 1028 амінокислот), мають 10 проходів в he-спіралі через мембранний ліпідний бішар (скорочено ТМ1 - ТМ10; на рис. 3.7. Нумеруються по порядку, цифри 1-10), і як аміно-, так і карбокси-кінцеві кінці поліпептидного ланцюга знаходяться в ендодомені [29]. Існує чотири ізоформи субодиниць: 1, яка має поліпептидний ланцюг, що складається з 1024 амінокислот, 2, з 12121 амінокислотою, 3, лише 1014 амінокислот, і 4, з найдовшим поліпептидним ланцюгом, що містить 1028 амінокислот [29, 30]. Позаклітинний домен незначний і складається з двох невеликих петель, перша між трансмембранними доменами TM1 і TM2 (близько 12 амінокислот, відповідальних за взаємодію з яйцеклітиною, що пригнічує активність насоса), а друга між TM7 і TM8 (близько 39 амінокислот). Інші позаклітинні петлі незначні (3-4 амінокислоти кожна) з точки зору участі в організації позаклітинного домену білка. Цитозольний домен рясний, що складається з: (i) N-кінцевої частини субодиниці (перші 90-97 амінокислот поліпептидного ланцюга), (ii) петлі середньої довжини між трансмембранними доменами TM2 І TM3 (що складається з
143 амінокислоти), (iii) велика петля, утворена поліпептидним ланцюгом між TM4 і TM5 (містить близько 439 амінокислот - містить як фосфорильовану аспарагінову кислоту в робочому циклі насоса, так і (iv) дві значно менші петлі між TM6, TM7 (28 амінокислот) і між TM8, TM9 (27 амінокислот) та (v) малим С-кінцем з останніх 21 амінокислот поліпептидного ланцюга) [31]. У цьому ендодоменному комплексі присутні місця зв'язування натрію (одночасно пов'язані 3 іони), які мають високу спорідненість до катіонів. Місця зв’язування іонів денатрію доступні лише в тому стані, де на ендодомені, на рівні збільшеної петлі, зв’язаний АТФ. Станом, в якому субодиниця пов'язується одночасно з АТФ та іншими іонами натрію, є ініціювання циклу відкачування (механізм накачування див. Нижче) .3 Натрієвий насос був відкритий у 1950 році датським хіміком Йенсом Крістіаном Скоу, який через 47 років, у 1997 році, був удостоєний Нобелівської премії з хімії за девіз журі: "за перше відкриття аніон-транспортуючого ферменту Na +, K + -ATPase". Назва Na +/K + -АТФаза обумовлена тим, що вона ферментативно розщеплює АТФ за енергію, необхідну для антиентропного транспорту. 82
1000 кДа [38]. Нарешті, на рівні еукаріотичних клітин існує також тип F АТФаз (з F від «фактора фосфорилювання»), який синтезує АТФ, використовуючи енергію, що виникає в результаті дисипації існуючого градієнта протона на мембрані. 85
100 кДа) та дві менші субодиниці ( та , від
25 нм клітинної мембрани; 3. Наближення везикул (англійською мовою "везикули стикуються") до клітинної мембрани, тобто наближення їх до відстані 5 - 10 нм (товщиною, як мембрана) між двома мембранами (клітинна, відповідно, везикулярна); 4. Грунтування везикул, яке включає низку подій, пов’язаних із АТФ і Са2 + -залежними перебудовами білків везикулярної мембрани та ліпідів, перебудовами, необхідними для виконання останнього етапу. (У конститутивному екзоцитозі ця стадія, здається, не існує.); 5. Злиття везикул із клітинною мембраною та вигнання секреторних продуктів [70]. Злиття здійснюється деякими білками, які називаються скороченими SNARE (від “S-розчинний N-етилмалеймід-чутливий білок прикріплення REc eptor”), які є v -SNARE (у мембрані везикул) і t-SNARE (у , з t з вашого англійського rget). Слід зазначити, що взаємодії, засновані на взаємодоповнюваності v-SNARE/t-SNARE, також важливі для явищ, що мають місце на попередніх етапах. Те, що відбувається з мембранами секреторних везикул, схоже, залежить від типу екзоцитозу. При конститутивному екзоцитозі прийнято, що мембрани зношуються, 96