Все про білок частина 1 - FOODPUNK
Що насправді є ... білок?
Модульна білкова система У чому різниця між окремими амінокислотами? Різноманітність форм у білках Денатурація - зміна структури білка
Де насправді виникають білки? Білки молока Яєчні білки М’ясо як джерело білка Рослини як джерело білка
У наступній статті ми хочемо розповісти трохи більше про білки. З наших трьох макроелементів (вуглеводи, білки, жир) білки представляють найрізноманітнішу групу молекул, вони відіграють роль практично у всіх біологічних структурах та у всіх процесах нашого організму.
Що стосується харчування, ми часто говоримо лише про те, що білки важливі для підтримки м’язів і їх слід включати в наш раціон у певному співвідношенні. Білки часто узагальнюються до однорідної речовини. Звичайно, існує не просто один білок, а тисячі різних білків різного розміру, форми і, головне, з різними завданнями.
"Білки важливі не тільки для підтримки м'язів"
Ми розглянемо різні функції пізніше. Ось лише декілька прикладів: Є структуроутворюючі білки, транспортні білки, ферменти, запасні білки та багато іншого. Але чому білки можуть виконувати стільки різних завдань? Щоб зрозуміти це, давайте ближче розглянемо структуру.
Найменша структурна одиниця білків називається амінокислотами. Існує 20 протеїногенних - тобто білкоутворюючих амінокислот. Всі білки складаються з цих 20 амінокислот. Як і цеглинки Lego у коробці Lego, амінокислоти також можна поєднувати в незліченних комбінаціях. Кожна комбінація забезпечує інший білок. Деякі білки складаються лише з кількох сотень амінокислот, інші - з декількох тисяч.
"20 амінокислот утворюють будівельний матеріал наших білків".
Більшість амінокислот організм може виробляти сам. Решта необхідні і повинні бути отримані з їжею. Незамінними амінокислотами є лізин, лейцин, ізолейцин, треонін, валін, метіонін, фенілаланін і триптофан.
У чому різниця між окремими амінокислотами?
"Короткі ланцюги називаються пептидами, довгі - білками"
Якщо до 100 амінокислот зв’язано в ланцюг, говорять про пептиди (короткі білки), а в разі ще довших ланцюгів - про білки. Ви також можете собі уявити все це трохи схоже на нитку перлів.
"Різні властивості амінокислот призводять до різних властивостей білків"
Ми щойно згадали, що різні амінокислоти мають різні властивості. У деяких є амінокислоти основний або кислотні властивості, є водорозчинний (гідрофільний) або нерозчинний у воді e (гідрофобний), негативний або позитивно заряджений та ін. Властивості окремих амінокислот згодом є визначальними для властивостей і функцій білка. Якщо гідрофільних амінокислот багато, білок, швидше за все, дуже добре розчиняється у воді. Якщо амінокислоти більш гідрофобні, білок не так легко розчиняється у воді.
Різноманітність форм у білках
Навіть якщо ви не можете побачити таку єдину молекулу білка, важливо знати, що білки мають просторову структуру. Вони займають простір у кімнаті і мають дуже специфічну форму, унікальну для кожного білка.
Довгий ланцюг амінокислот, нанизаних між собою, є так званою первинною структурою білків. Кожен білок має дуже індивідуальну послідовність амінокислот, яка характерна для цього білка. На додаток до цієї первинної структури, білок продовжує згортатися у дуже специфічну форму.
"Білки компактно складаються"
Залежно від того, які амінокислоти містяться в білку і в якому порядку вони нанизані, ділянки білка складаються в певні структури. В основному це плоскі конструкції (так звані листочки) або гвинтові - тобто гвинтові структури. Ці структури називаються вторинними структурами.
Фото 1: Shutterstock/molekuul_be
Фото 2: shutterstock/magnetix
Простіше кажучи, можна сказати, що амінокислоти воліють взаємодіяти з подібними до них амінокислотами. Якщо ці амінокислоти знаходяться не зовсім поруч, перлове намисто має скластися, щоб ці амінокислоти зблизилися. Білок може складатися лише з спіралей або листів, або він може мати як спіралі, так і листові структури. Весь тривимірний вигляд білка називається третинною структурою. Є, наприклад, більш сферичні білки, такі як гемоглобін, або довгі волокнисті білки, такі як колаген.
"Щоб білок добре розчинявся у воді, він повинен скластися так, щоб водорозчинні амінокислоти знаходились зовні, а нерозчинні у воді амінокислоти - всередині".
Не тільки амінокислотна послідовність, але й згортання є важливими чинниками впливу на різні властивості білків. Давайте розглянемо два приклади. Білки сироватки - це сферичні білки. Вони складаються таким чином, що розчинні у воді амінокислоти в основному розташовуються на поверхні кулі, а нерозчинні у воді амінокислоти знаходяться більше всередині кулі. Це робить білок водорозчинним. Транспортний білок у нашій крові, такий як гемоглобін, який може транспортувати кисень, звичайно, повинен бути добре розчинним у воді, оскільки наша кров є водним розчином, і гемоглобін не може транспортувати нічого іншого. Отже, такі молекули мають на поверхні більше водорозчинних амінокислот. Але, звичайно, є також білки, які не розчиняються у воді. Наприклад, структурні білки або м’язові білки мають дуже компактну структуру і тому не розчиняються у воді. Було б дурно, якби ми раптом розлучилися під час купання.
Підсумуємо ще раз: кожен білок має особливу послідовність амінокислот і набуває характерної форми. І те, і інше дуже важливо для своєї біологічної функції. Але що станеться зараз, якщо я зміню цю структуру?
"Структурна зміна білків називається коагуляцією або денатурацією".
Під час денатурації третинна і вторинна структура білків змінюється або руйнується. Структура білків чутлива до різних зовнішніх впливів, таких як тепло, кислоти, ферменти або солі.
"Тепло і кислота можуть згортати білки".
Напевно, кожен може собі щось уявити при тепловій денатурації, адже кожен з вас вже зварив яйце. Білки в яйці розкриваються за допомогою тепла варіння або смаження. Амінокислоти, які раніше були приховані всередині молекули, раптово виявляються на поверхні і можуть вступати в реакцію з частинами інших білків. Замість попередньо впорядкованої структури у вас раптом з’явилося багато сплутаних ланцюжків, а замість рідкої - зварене круто яйце.
Фото: Shutterstock/Barbro Bergfeldt
Це дуже схоже на йогурт. Тут використовується лише кислота, а не тепло. Молочнокислі бактерії харчуються молочним цукром, що міститься в молоці, лактозою, і тим самим виробляють молочну кислоту. Через кислотність казеїни (певні білки молока) втрачають розчинність у молоці та випадають в осад. Потім вони накопичуються і утворюють тривимірну білкову мережу, яка забезпечує зміцнення йогурту.
З сиром все це робиться ферментативно. Сичужний фермент (фермент, необхідний для виробництва сиру), так би мовити, відсікає водорозчинні амінокислотні групи з поверхні казеїну. Це також означає, що казеїн більше не розчиняється і утворюється твердий сир.
"Сир, йогурт, зварені круто яйця - приклади коагульованого білка"
Денатурація білків важлива не тільки у виробництві сиру та йогурту. З поживної точки зору також важливо, щоб спочатку денатурували харчові білки. Наші ферменти можуть розщеплювати білки, що розкладаються, на значно окремі частини. До речі, наша шлункова кислота також є там, щоб денатурувати білки, що містяться в їжі.
Я вже згадав той чи інший білок у попередньому тексті. Зараз багато білків також використовується з англійською назвою, наприклад, сироватка. Отже, ось короткий огляд походження та позначення найважливіших харчових білків:
Білки молока
"Казеїни та сироваткові білки - це одночасно білки молока".
Молоко містить дві білкові фракції. Білки сироватки - не існує такого поняття, як один сироватковий білок, але різні білки, які класифікуються як сироваткові білки на основі їх властивостей - і казеїни. Знову група різних білків. Сироваткові білки чутливі до нагрівання і утворюють шкіру молока, наприклад, у пудингу або какао.
"Сироватка - це англійська назва сироваткового білка".
По-англійськи сироваткові білки називаються сироваткою. Казеїни термостійкі, але не кислотостійкі і відповідають за схоплювання йогурту чи сиру.
Яєчні білки
Різні білки містяться як в яєчних жовтках, так і в яєчних білках. Яєчні жовтки також містять жир. За кількістю найпоширеніший білок - овальбумін, який міститься в яєчному білку.
М’ясо як джерело білка
Окрім м’язових білків, таких як міозин та актин, якщо назвати двох важливих представників, існують також білки сполучної тканини, такі як колаген та еластин. При цьому колаген відіграє найважливішу роль у нашому харчуванні. В основному він міститься в шкірах, сухожиллях, кістках та шматках м’яса, що містять сполучну тканину.
Рослини як джерело білка
Рослини також стають все більш важливими як джерело білка. До рослинних джерел білка належать насіння конопель, рис, горох та люпин.
В інших статтях нашої серії білків ми висвітлюємо важливість білків у виробництві їжі та різні значення білків із тваринних та рослинних джерел.
Вам цікаво, скільки білка дозволено в дієті з низьким вмістом вуглеводів? Ви можете знайти відповідь у нашій поглибленій статті про кетогенну дієту.