Амінокислоти в хімічних студентських словниках
Амінокислоти - це органічні сполуки, що містять у молекулі принаймні одну аміногрупу та принаймні одну карбоксильну групу. Амінокислоти, які найчастіше зустрічаються в природі, є α-амінокислотами. 22 із цих сполук називаються біогенними або протеїногенними амінокислотами, оскільки вони є будівельним матеріалом білків. Амінокислоти мають цвіттеріонну структуру і поводяться як амфоліти. Молекули можуть містити інші функціональні групи, що визначають властивості речовини.
Амінокислоти та білки
# Полімери # амінокислоти # білки # жирні кислоти # пептид # поліпептид # олігопептид # дипептид # ізоелектрична точка # аміногрупа # амін # амідо група # амід # амідна зв'язок # амідний міст
Амінокислоти - це органічні сполуки, які мають принаймні одну аміногрупу та принаймні одну карбоксильну групу. Залежно від положення аміногрупи щодо атома вуглецю карбоксильної групи розрізняють амінокислоти α, β, γ та δ (рис. 1). Багато природних амінокислот мають додаткові функціональні групи. Сьогодні відомо близько 500 природних амінокислот. А-амінокислоти, що беруть участь у структурі білків, особливо важливі; вони найпоширеніші в природі. Будучи першими природними амінокислотами, аспарагін був відкритий та виділений ВАКВЕЛІНОМ і РОБІКЕТУ в 1806 році з соку рослин спаржі (Asparargus).
У випадку з амінокислотами положення аміногрупи може бути різним. Потім їх спочатку ділять.
номенклатура
Природні α-амінокислоти називаються загальними назвами. Назва по суті заснована на вихідному білку, з якого амінокислота була виділена вперше, напр. Б. Аспарагін із соку спаржі (лат. Asparagus = спаржа), серин від шовку (грец. Seros = шовкопряд), цистеїн від каменів у сечовому міхурі (грец. Cystis = міхур), тирозин від сиру (грец. Tyros = сир). Деякі назви амінокислот базуються на структурній схожості амінокислоти з іншими природними продуктами, наприклад B. Треонін до моносахариду треози, валін до ізо-валеріанової кислоти (3-метилбутанова кислота).
Α-амінокислоти відрізняються одна від одної лише радикалом R на атомі α-вуглецю. Цей залишок називається бічним ланцюгом.
Реакційна здатність амінокислот
Атом азоту аміногрупи є основним центром, оскільки він має одиноку пару електронів. На відміну від них, карбоксильна група має кислотні властивості. В результаті в одній молекулі є дві функціональні групи, які мають протилежну реакційну здатність.
Через свій біфункціональний характер амінокислоти є амфолітами. Це означає, що вони можуть реагувати як основою BRÖNSTED (захоплюючи протон), так і як кислотою BRÖNSTED (виділяючи протон) (рис. 2). На відміну від амфолітної води, кислотний та основний центр розділені атомами вуглецю.
Крім того, амінокислоти можуть реагувати як з нуклеофілами, так і з електрофілами. Таким чином, наприклад, кілька амінокислот об'єднуються, утворюючи пептиди: аміногрупа функціонує як нуклеофільний центр, карбоксильна група як електрофільний центр.
Аміногрупа є основною, карбоксильна група - кислою. Амінокислоти є амфолітами і реагують як з кислотами, так і з основами. Біфункціональний характер проявляється також у реакціях заміщення.
Α-амінокислоти
- Біогенні амінокислоти
Α-амінокислоти займають особливе положення. Їх часто називають будівельними елементами життя. Α-амінокислоти є будівельним матеріалом білків та поліпептидів. 22 з цих α-амінокислот кодуються в ДНК/РНК всього живого. Це означає, що здебільшого наша ДНК містить план первинної структури поліпептидів та білків. Ці амінокислоти називаються протеїногенний або біогенні амінокислоти (рис. 3).
Ці 22 біогенні амінокислоти є будівельним матеріалом білків.
Вони поділяються на нейтральні, кислі та основні амінокислоти (рис. 4). Кислі амінокислоти мають другу карбоксильну групу, основні амінокислоти мають принаймні один додатковий атом азоту на додаток до аміногрупи на атомі α-вуглецю. За винятком найменшої біогенної амінокислоти, гліцину, всі α-амінокислоти мають атом α-вуглецю Центр хиральності. Тільки L-α-амінокислоти включені в природні білки.
У деяких випадках у деяких білках містяться також інші залишки амінокислот. Ці змінені залишки амінокислот походять від спочатку протеїногенних амінокислот, які були змінені в бічному ланцюзі після включення в білки (посттрансляційна модифікація). Вони виконують важливі функції у ферментах та гормонах.
Природні амінокислоти поділяють відповідно до полярності молекул.
Три- та однолітерні скорочення амінокислот
Існує трибукве скорочення для біогенних амінокислот. Часто використовуються перші три літери імені, напр. B. Алаnin = Ала, Cystein = Cys, Pheнілаланін = Phe. Зробіть винятки Якпаргі = Asn і Рівнянняутамі = Gln до них із Aspарагічна кислота = Asp and the Gluтамінова кислота = Глюк для розрізнення. Також в Тррсторtophan = Trp відхиляється від цього правила, щоб уникнути плутанини з Тирosin = tyr, якого слід уникати. Однобуквене скорочення використовується рідше - особливо біохіміками (рис. 5).
Ізоелектричні точки, значення рКа та кодування 22 біогенних амінокислот
Непротеїногенні амінокислоти
Непротеїногенні амінокислоти не входять до складу білків, але все ж виконують важливі функції в організмі. На сьогоднішній день в організмі виявлено щонайменше більше 250 представників. До них належать B. β-аланін та γ-аміномасляна кислота. Β-аланін входить до складу коферменту А, γ-аміномасляна кислота (англ.: Γ-аміно-масляна кислота GABA) є важливим нейромедіатором (рис. 6). Необхідний для коферменту А β-аланін поглинається людиною із комплексу вітаміну В.
Структурні формули непротеїногенних амінокислот бета-аланіну та ГАМК, а також коферменту А, що містить бета-аланін, серед іншого
Ізоелектрична точка
Якщо амінокислоти (наприклад, у розчині або гелі) помістити в електричне поле, частинки рухаються - залежно від їх заряду - до анода або катода. Заряд на частинках визначається амфотерним характером молекули та рН розчину. У сильнокислому діапазоні рН аміногрупа протонірована, а амінокислота присутня у вигляді катіону амонію. Однак у сильно базовому діапазоні рН карбоксильна група депротонована, так що утворюються карбоксилатні аніони, які мігрують до анода (рис. 7).
У діапазоні рН між ними амінокислотні частинки утворюють так звані цвіттеріони, тобто H. аміногрупа позитивно заряджена, а карбокси група заряджена негативно. Загалом два заряди взаємно виключають один одного, цвіттеріон в цілому є електрично нейтральним. Цвіттеріони перебувають у рівновазі з катіонами амонію та карбоксилатними аніонами. Положення рівноваги залежить від значення рН розчинів.
При певному значенні рН частка цвіттеріонів в амінокислоті максимальна. Оскільки ці частинки в цілому нейтральні, вони не рухаються ні в одному, ні в іншому напрямку в електричному полі. Відповідне значення рН називається ізоелектричною точкою амінокислоти p H iso (рис. 7). Це залежить від структури амінокислот і має різні значення рН.
В ізоелектричній точці не тільки провідність розчину дуже мала. Розчинність амінокислот також мінімальна в ізоелектричній точці, оскільки частинки в цілому нейтральні і, отже, найменш полярні.
Заряд амінокислотних частинок визначає їх "напрямок міграції" в електричному полі. В ізоелектричній точці цвіттеріон в цілому нейтральний і тому не мігрує.