Білки як універсальні засоби з багатьма функціями в природі в навчальних посібниках для студентів-хіміків з хімії
Білки - це складні високомолекулярні сполуки, які в основному або виключно складаються з амінокислот. Якби ви розщепили ці макромолекули на їх будівельні блоки за допомогою хімічних реакцій, ви отримаєте приголомшливий результат. У структурі біополімерів беруть участь лише 22 різні амінокислоти. Тим не менше, їх різноманітність величезна. В організмі людини понад 100 000 різних білків, які всі виконують певні функції. Білки поділяються на різні групи відповідно до їх функції.
Будова білків
Білки (Білки) є складними високомолекулярними сполуками, які переважно або виключно складаються з амінокислот. Говорять про білок, коли понад 100 амінокислот пов’язані між собою пептидними зв’язками в його молекулах. Різноманітність їх величезна. В організмі людини понад 100 000 різних білків.
Якби ви розщепили ці макромолекули на їх будівельні блоки за допомогою хімічних реакцій, ви отримаєте приголомшливий результат. У структурі біополімерів беруть участь лише 22 різні амінокислоти. Ці амінокислоти називаються протеїногенними амінокислотами. Це також означає, що інші амінокислоти також відіграють певну роль в організмі, але вони не беруть участі в синтезі білків.
Найдовший людський білок складається з понад 30000 пов'язаних амінокислот; Таким чином, маючи лише 22 будівельні блоки, кожна з протеїногенних амінокислот повинна бути включена кілька разів. Послідовність амінокислот (тип, кількість та порядок) утворює Первинна структура білка, а також визначає структурування в просторі (вторинну, третинну і, можливо, також четвертинну структуру). Повністю розвинена структура білка є визначальною для функції в організмі і лише визначає біологічну ефективність білка.
Наше тіло складається з багатьох білків. Сюди входять структурні та скорочувальні білки, які забезпечують наш рух.
Білки - це універсали, які можуть виконувати найрізноманітніші функції в організмі (рис. 2). Вони визначають структуру кожної клітини, беруть участь в обмінних процесах, виконують необхідні транспортні функції та є частиною імунної системи. Це одна з причин, чому білки є основними будівельними блоками життя.
Структурні білки
Колаген, еластин і кератин є компонентами сполучної тканини, підтримують тканину і біомембрану і тому їх називають структурними білками. Колаген - це білок, який z. Б. в основному міститься в хрящах, кістках, сухожиллях і шкірі. Утворення колагену тісно пов’язане з наявністю вітаміну С. Ось чому здорове харчування та повноцінний запас вітаміну С необхідні для швидкого загоєння у випадку переломів кісток, операцій та травм.
У косметиці все частіше використовуються засоби, що містять колаген, для протидії нестримному старінню. При відповідних ін’єкціях результат є задовільним лише протягом обмеженого періоду часу, оскільки введений колаген отримують із шкур великої рогатої худоби, а екзогенний білок розпізнається і швидко розщеплюється, а з іншого боку, в’ялість шкіри - це також процес, який контролюється білками.
Набагато приємніший спосіб споживання тваринних колагенів (зокрема, желатину) - це насолоджуватися клейкими ведмедями. Багато виробників рекомендують желатинові капсули для нарощування суглобових хрящів, волосся, сухожиль та зв’язок. Чи дійсно на ці тканини можна впливати за допомогою дієти, обговорюється знову і знову.
Білки можна розділити на різні групи відповідно до їх функції в організмі.
Скорочувальні білки
Білки як Актин і Міозин викликають скорочення м’яза. Ці та інші скорочувальні білки необхідні для нашої здатності рухатися.
У м’язовій клітині кожна десята молекула білка є молекулою актину. Він складається з ланцюга з 375 амінокислотних залишків, пов’язаних пептидним зв’язком. Міозин - це білок, що складається з шести поліпептидних ланцюгів. Він діє як АТФаза. Дуже важливо, щоб міозин змінював свою форму під час споживання АТФ. Актин також активує цю зміну і підвищує ефективність міозину. Ця взаємодія є основою майже всіх рухів у тваринному світі (рис. 3). У м’язі міозин та актин організовані у філаменти, так що окремі рухи молекул складаються, роблячи видимими м’язові скорочення та, як результат, можливі рухи.
Ферменти
Ферменти є біокаталізаторами і майже без винятку є білками. Білкові молекули забезпечують незліченні біохімічні реакції в клітинах організмів, знижуючи енергію активації вихідних речовин у біохімічних процесах, щоб біохімічні реакції, наприклад, в організмі людини, могли проходити при температурі тіла.
Якщо у живої істоти не вистачає певних ферментів, виникають порушення обміну речовин, що може призвести до певних клінічних картин. Наприклад, при фенілкетонурії важлива амінокислота, фенілаланін, не може розщеплюватися і таким чином накопичується в організмі. При гіперамоніємії порушується обмін сечовини внаслідок відсутності або неправильної роботи ферментів. При гіперлізінемії вміст лізину в крові занадто високий, також через порушення обміну речовин через брак ферментів.
Різноманітні функції та спосіб дії ферментів описані в окремій статті.
Взаємодія міозину та актину як передумова скорочення та руху м’язів
Гормони
Гормони - це речовини, які утворюються в певних органах і викидаються в кров. Разом з нервовою системою вони служать для передачі інформації між органами та клітинами і тому є міжклітинними регулюючими речовинами. Гормони діють навіть у найменших дозах, тому їх слід з особливою обережністю та відповідальністю застосовувати в медицині. Не всі гормони належать до групи білків, але деякі гормони належать сюди.
Це дуже відомий білковий гормон інсулін. Він утворюється на попередній стадії (проінсулін) на островах Лангерганса в підшлунковій залозі. Ця попередня стадія виробляє рівні частини С-пептиду, який не має сенсу для метаболізму людини, та інсуліну.
Інсулін складається з двох ланцюгів: 21 амінокислотний залишок зв’язаний між собою в ланцюгу А, а 30 амінокислотних залишків пов’язаний у ланцюзі В. Ці два ланцюги пов’язані сірчаними містками (рис. 4).
Разом з гормонами глюкагоном і соматостатином (також синтезованими в підшлунковій залозі) гормон регулює метаболізм глюкози в організмі. Сам інсулін може знизити рівень цукру в крові. Він сприяє поглинанню глюкози в клітинах і запобігає розкладанню тваринного крохмалю, що зберігається в печінці, до глюкози. Якщо рівень цукру в крові підвищується, збільшується і вивільнення інсуліну. Це знижує рівень цукру в крові.
Близько 6 мільйонів людей у Німеччині страждають на діабет. В результаті нестачі інсуліну сильно порушується регуляція рівня цукру в крові, а рівень цукру в крові занадто високий. Якщо підшлункова залоза більше не виробляє інсулін, інсулін людини або тварини повинен надходити ззовні, щоб знизити рівень цукру в крові. Такі люди - діабетики 1 типу (5% постраждалих - діабетики).
Якщо підшлункова залоза виробляє занадто мало гормону, клітини організму вже недостатньо розпізнають інсулін. Вони лише слабо реагують на речовину, що передає інформацію. Підшлункова залоза виробляє все більшу кількість інсуліну, щоб компенсувати знижену чутливість до інсуліну; можна виміряти надмірно високий рівень інсуліну. Глюкоза все ще недостатньо метаболізується, хворий є діабетиком 2 типу (95% постраждалих).
Ожиріння та відсутність фізичної активності підвищують стійкість клітин до інсуліну. Від 80 до 90 відсотків діабетиків 2 типу занадто важкі. За допомогою відповідної дієти, зниження ваги та фізичної активності цей тип діабету можна запобігти або зменшити наслідки.
У цьому спрощеному поданні структури інсуліну виділено містки сірки між залишками цистеїну.
Транспортні білки
Білки беруть участь у транспорті кисню, гормонів, жирів, іонів металів, ліків та електронів (наприклад, під час фотосинтезу) в організмі. Гемоглобін (Hb) є важливим транспортним білком. Червоний пігмент крові є важливим компонентом еритроцитів (еритроцитів) і має завдання поглинати кисень у легенях і транспортувати його до кожної клітини. Кисень виділяється між капілярами та клітинами. Одночасно вуглекислий газ зв’язується з гемоглобіном і транспортується в клітинах крові до легенів. Існує ще один газообмін, на цей раз між капілярами та альвеолами.
Гемоглобін (Hb) - це дуже велика молекула білка (рис. 5). Він складається з 94 відсотків глобіну (4 поліпептидні ланцюги) та 6 відсотків заліза (II) іонсодержащей гемової групи. Там кисень «стикується». Загальна кількість гемоглобіну у дорослої людини становить приблизно 650 грамів, а оскільки еритроцити мають обмежений термін життя, щодня в червоному кістковому мозку утворюються нові клітини крові, а разом з ними і гемоглобін. У зв’язку з цим щодня в незрілих еритроцитах виробляється 57 грам гемоглобіну.
Концентрація гемоглобіну (Hb) є ключовою характеристикою для діагностики анемії (занадто мало еритроцитів) та інших захворювань крові. Якщо концентрація Hb опускається нижче таких граничних значень, можна припустити анемію:
| Чоловіки: | 13 - 18 г/дл | |
| Жінки: | 11-16 г/дл | |
| Діти до 6 років: | 10 - 11 г/дл | |
| Діти від 6 до 14 років: | 11 - 12 г/дл | |
Представлення просторової структури (четвертинної структури) гемоглобіну
Білки плазми
Білки плазми - це білки, такі як фібриноген, альбумін та глобуліни, що містяться в плазмі крові.
Фібриноген відповідає за згортання крові. У разі травми фібриноген перетворюється у фібринові нитки під впливом тромбопластину з пошкодженої тканини. Вони сприяють закриттю ран.
І те, і інше Глобуліни Розрізняють альфа-, бета- та гамма-глобуліни. В основному вони утворюються в печінці і не розчиняються в чистій воді, але розчиняються в плазмі крові, яка має певну концентрацію розчинених солей (особливо кухонної солі). Глобуліни виконують як транспортну функцію, так і роль імунного захисту та згортання крові.
Деякі глобуліни можуть зв’язувати речовини з собою і, таким чином, транспортувати їх у кров або затримувати розпад відповідної речовини через цю док-станцію. Це може мати вирішальний вплив на ефективність препарату. Також було досліджено, що певні токсини не можуть розщеплюватися і виводитися або лише недостатньо через цей ефект.
Якщо наше тіло атакують бактерії, віруси, пилок, грибки або інші нападники, імунна система повинна реагувати. Для цього слід розрізнити друга та ворога після вторгнення. Як тільки вороги будуть ідентифіковані та зв’язані з ними, білі кров’яні клітини утворюють власні білки організму, Імуноглобуліни, також антитіло зателефонував. Бійка може початися. Ці антитіла можна знайти в крові, секретах організму та тканинних рідинах. Наскільки важливим є захист організму від чужорідних білків мікробів, ця імунна реакція при трансплантації органів може перешкодити успіху операції і, отже, рятуванню життя. Ось чому орган і реципієнт повинні мати максимальну схожість, щоб орган, що підтримує життя, не був визнаний ворогом і відкинутий. Крім того, пацієнту часто доводиться жити все життя з пригніченою наркотиками імунною системою.
альбумін утворює найбільшу частку білка плазми за кількістю (до 60%). Одне з основних завдань альбуміну - діяти на розподіл рідини в організмі, наприклад, запобігати затримці води між клітинами. Якщо в організмі не вистачає білків через неадекватне харчування, вони більше не можуть виконувати цю функцію, і в тканині виникають набряки та затримка води. Недоїдають діти в країнах, що розвиваються, демонструють такий набряк голоду своїм помітно товстим животом. Іншими симптомами дефіциту білка є м’язова слабкість, жирова печінка та порушення росту. Крім того, альбумін також виконує транспортну функцію, і, нарешті, але не менш важливим є те, що він служить резервним білком.