Білки робочого замовлення (Питання 1) - Завантажити PDF безкоштовно
Білки за завданням (питання 1) Важливість у харчуванні - найважливіший харчовий інгредієнт (грец. Proteno = я посідаю перше місце) - азотисті сполуки, без яких неможливе життя (необхідне щоденне споживання, добова потреба в білках приблизно 1 г на кг маси тіла), Білки як єдине джерело азоту для людини - Кругообіг азоту: - Рослини отримують N через органічні або неорганічні сполуки N (переробка бактерій, ґрунт) - Вони втрачаються, коли рослини виводяться з ґрунту Екзогенне надходження через запліднення - Вступ N у цикл Бактерії, пов’язані з бобовими (N-фіксуючі бактерії) - Рослини накопичуються з N AS і рослинних білків - Тварини та люди будують з рослин Білки видоспецифічні білки на 1
Білки робочого порядку (питання 1) Функції в організмі людини - захисна функція - будівельна функція - транспортна функція - регуляторна функція - резервна функція 2
Робочі завдання білків (питання 2) Структура амінокислот - багатофункціональних органічних кислот, що містять принаймні одну карбоксильну та одну аміногрупу - за винятком найпростішого АА (гліцину), АА, що зустрічається в білках, містить принаймні один асиметричний атом вуглецю (хіральний центр, 4 різних Ліганди), всі протеїногенні амінокислоти є L-амінокислотами, за винятком гліцину (проекція Фішера, оптична активність, обертання поляризованого світла) - містять основні та кислі функціональні групи (гермафродит, буферна функція, електрофоретичне розділення) 3
Класифікація білків робочого порядку AS (питання 2) - за хімічною структурою - 20 протеїногенних AS (без цистину та гідроксипроліну) - за хімічною поведінкою - неполярні (аланін, валін, лейцин, ізолейцин, пролін, фенілаланін, метіонін, гліцин) - полярні (триптофан, Цистеїн, тирозин, серин, треонін, аспарагін, глутамін) - кислий (аспарагінова кислота, глутамінова кислота) - основний (аргінін, лізин, гістидин) 4
Класифікація білків робочого порядку АС (питання 2) - есенціальна, неесенціальна АС - есенціальна АС не може бути синтезована в організмі, обґрунтування хімічної структури (розгалужений ланцюг С, ароматичне кільце, 3-а функціональна група) - існує 8 основних АС ( Валін, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, триптофан, треонін, лізин) - класична класифікація була поставлена під сумнів недавніми дослідженнями, 6 з 8 АА можуть бути ендогенно синтезовані з їх кетокислот, не стосуються лізину та треоніну (дійсно необхідне, незворотне трансамінування ) 5
Робоче завдання білків (питання 3) Структура білків, пептидний зв’язок - зв’язок 2 АА з дипептидом з відщепленням води - карбоксильна група (атом -С) 1-го АА реагує з аміногрупою (атом -С) 2-го АА - Дипептиди реагують далі через вільні аміно та/або карбоксильні групи, ось так утворюються оліго- або поліпептиди Вправа: 1. Сформуйте та назвіть усі можливі продукти реакції між аланіном та гліцином 2. Сформуйте та назвіть усі можливі продукти реакції між аланіном та гліцином та аланіном 6-й
Робочі завдання білків (Питання 3) Структура білків, структурні форми Первинна структура: - Зв'язування АС (послідовності) через поліпептидний зв'язок між аміно- та карбоксильною групою - Орфографія AS (1) -AS (2) -AS (3) -. Ала Валь Леу -. Вторинна структура аланін-валін-лейцин: - Регулярне просторове розташування первинної структури (пептидного ланцюга) через водневі містки в ланцюзі - Диференціація між -спіраллю (спіральна) та β-листком (зигзагоподібна конформація) 7
Робоче завдання білків (питання 3) Структура білків, структурні форми: Третинна структура: - надвисокий просторовий порядок пептидного ланцюга - задіяні такі типи зв’язків: дисульфідні містки (ковалентні), водневі містки, іонні зв’язки, сили Вандер-Ваальса Четвертинна структура: - агрегація різних білків (напр. B. Ig`s) або асоціація 2 або більше поліпептидних ланцюгів, що виникли з одного і того ж поліпептидного ланцюга (попередника) (наприклад, інсулін) - типи пов'язаного зв’язку подібні до третинної структури 8
Робоче завдання білків (питання 3) Класифікація білків: 1. за наявністю - поділ на тваринні, рослинні, бактеріальні, вірусні білки - відмінна риса: амінокислотний малюнок 2. за їх хімічним складом - прості білки, що складаються лише з АА - композиційні білки/Білки, які крім АС містять інші компоненти, ковалентно або нековалентно зв’язані з білком, наприклад глікопротеїни, ліпопротеїни 9
Робоче завдання білків (питання 3) Класифікація білків: 3. відповідно до поведінки їх розчинності та їх молекулярної форми або форми глобулярних білків, сфероїдні білки компактні, сферичної форми, водорозчинні, розчинні у розведеній соляній кислоті, наприклад, ферменти, альбуміни, фібролярні білки глобулінів, склеропротеїни, структурні білки, спіральна, складена, важко розчинна у воді, але висока міцність на розрив, наприклад, кератин, еластин 10
Білки, білки Робоче замовлення Білки (Питання 4) - Протеїди = композитні білки, які також містять небілкові групи у більшій чи меншій концентрації, більшість ферментів Протеїд Глікопротеїд (слиз тіла) Ліпопротеїд (ЛПВЩ, ЛПНЩ), вміст не білка Коментар Вуглеводи до 40% KH, O- або N- глікозидно зв’язані ліпіди до 95% ліпідів, ковалентно не зв’язані іони металопротеїнів металів Fe у гемоглобіні хромопротеїн, забарвлюючий компонент гемоглобін, міоглобін нуклеопротеїн ДНК, зв’язані гістони 11
Білки робочого порядку (Питання 5) Біологічна цінність: - Структура найважливішого АС людини. Потреба в білках не відповідає дієтичним білкам - дієтичні білки завжди поступаються (