Перетравлення білка
У слині є ферменти для перетравлення вуглеводів (амілази), але не ферменти, з якими білки можуть перетравлюватися.
шлунку
Шлунок важливий для засвоєння білка. Парієтальні клітини слизової шлунка виробляють соляну кислоту, а інші клітини слизової шлунка утворюють попередник ферменту пепсину для перетравлення білка.
Завдання соляної кислоти
0,3% соляна кислота в шлунковому соку (шлункова кислота) має кілька завдань:
- Він вбиває значну частину мікробів, які потрапили з їжею (але не всі),
- Він денатурує та набрякає харчові білки, щоб на них легше атакувати травний фермент у шлунку.
- Він активує травний фермент пепсин (див. Наступний розділ).
Відмова від пепсину
Пепсин - це протеаза, а точніше, ендопептидаза. Тобто він атакує пептидні зв’язки в середині білка. До речі, ферменти, які атакують білки з кінців, називаються екзопептидазами .
Пепсин (грец. Pepsis = травлення) складається рівно з 327 амінокислот. Оптимум рН пепсину становить від 1 до 4, тобто в дуже кислому діапазоні. Пепсин в основному розщеплює білки там, де в ланцюгу трапляються ароматичні амінокислоти [3].
Пепсин - не окрема сполука, а назва цілої групи ферментів. На додаток до пепсину А та пепсину С, у шлунковому соку передбачається наявність п’яти-шести інших пепсинів [5] .
Шлунок також складається з білків. Чому білки шлунку не атакуються і не засвоюються пепсинами?
Цьому є дві причини: Перша причина полягає в тому, що внутрішня стінка шлунка оточена товстою слизовою оболонкою, яка захищає шлунок від власних ферментів і соляної кислоти. Друга причина полягає в тому, що залози слизової шлунка не виробляють "готових" пепсинів, а навпаки, нешкідливі попередники - пепсиногени. Пепсиногени перетворюються в ефективні пепсини лише при значенні рН менше 2.
Коли пепсини розщеплюють харчові білки, з білків створюються олігопептиди (2 - 10 амінокислот) та поліпептиди (11 - 100 амінокислот).
Для експертів
Немовлята мають ще одну протеазу в шлунковому соку, а саме гастрин. Завдання гастрину - підготувати молочний білок казеїн, який міститься в грудному молоці, до перетравлення пепсином. Водорозчинний казеїн (також званий казеїногеном) перетворюється у нерозчинну у воді форму (так званий параказеїн), а потім може легше засвоюватися [1] [2] .
Тонка кишка
Тонка кишка є основним місцем перетравлення білка. У дванадцятипалій кишці, першому відділі тонкої кишки, хімус (пульпа шлунка) змішується з виділеннями з підшлункової залози та власне тонкої кишки. Шлункову кислоту нейтралізують, оскільки сік з тонкої кишки лужний (рН> 7). Це також призводить до того, що пепсини втрачають свою ефективність; висока рН денатурує і розщеплює їх.
В тонкому кишечнику в основному діють три типи протеаз: дві ендопротеази - трипсин та хімотрипсин та чотири екзопротеази. .
У випадку з екзопротеазами знову розрізняють карбоксипептидази та амінопептидази. Карбоксипептидази атакують білок з карбоксильного кінця, тобто там, де все ще є інтактна група СООН. Амінопептидази атакують білок з іншого кінця, тобто там, де є інтактна група NH2. Дві карбоксипептидази називаються карбоксипептидазами А і карбоксипептидазами В. Відповідно, дві амінопептидази позначаються як амінопептидаза А та амінопептидаза В. [2]
Трипсин та хімотрипсин розщеплюють оліго- та поліпептиди шлункової каші на ді-, три-, тетра-, пентапептиди тощо, тобто на ще менші фрагменти. На відміну від них, чотири екзопептидази розщеплюють окремі амінокислоти.
Товста кишка
Товстий кишечник не має значення для перетравлення білка. Принаймні, ви нічого про це не знайдете в спеціалізованій літературі.
Поглинання
При змішаному харчуванні приблизно 90-125 г амінокислот щодня поглинаються ентероцитами (клітинами стінки тонкої кишки) [5]. Це поглинання є активним транспортом, оскільки ентероцити вже містять високу концентрацію амінокислот. Ді- та трипептиди також можуть бути включені подібним чином. Тоді ти будеш в гідролізував ентероцити до амінокислот.
Точніше, активний транспорт - це симпорт, при якому амінокислоти потрапляють в клітини одночасно з іонами Na + (симпорт: дві різні молекули або іони транспортуються одночасно в одному напрямку) [4]. Ді- і трипептиди також транспортуються в клітини подібним чином, але не разом з іонами натрію, а разом з протонами [2] .
Потім амінокислоти переходять з ентероцитів у кров пасивним транспортом (дифузією). Більшість із цих амінокислот спочатку транспортується до печінки через ворітну вену.
У деяких випадках цілі білки можуть навіть потрапляти в кров через спеціальні клітини тонкої кишки. Це важливо для імунної системи, оскільки чужорідні (але нешкідливі) білки стимулюють утворення імунних клітин і тим самим зміцнюють імунну систему (в основному це свого роду «тренування» для імунної системи, щоб вона могла краще реагувати на насправді небезпечні білки). Це особливо важливо для немовлят, щоб імуноглобуліни в грудному молоці потрапляли в кров немовляти нерозкладеними [2] .
Наявність білків
Якщо ви вживаєте їжу, що містить білок, це не означає автоматично, що білки, що містяться в їжі, легко засвоюються. Багато факторів впливають на так звану доступність білків.
Просторова структура
Починається з просторової структури харчових білків. Ніжне м’ясо засвоюється легше, ніж сухожилля або хрящі. Як же так Структурні білки сухожиль, хрящів, м’язів тощо подовжені та міцно пов’язані між собою. Однак зі ступенем зшивання доступність зменшується, і сильно зшиті білки важче розщеплюються на полі-, оліго- та дипептиди, оскільки травні ферменти не мають такої великої цільової області.
Тип препарату
Сире м’ясо, сирі бобові та інші продукти, багаті білком, перетравлюються важче, ніж варені, запечені або смажені страви. Це тому, що тепло руйнує структуру білка (див. Денатураційні білки). Денатуровані білки пропонують ферментам травлення більшу мішень. Однак не слід перестаратися зі смаженням і випіканням, оскільки при певній температурі з амінокислот і вуглеводів у їжі, які вже не засвоюються, утворюються складні хімічні сполуки, так звані продукти Майяра.
Людське "обладнання"
Стан "апаратного забезпечення" людини - тут мається на увазі травна система (насправді потрібно було б говорити про "мокрий посуд") - впливає на те, наскільки добре можна використовувати харчові білки.
Приклад целіакії
Целіакія або непереносимість глютену - це хвороба тонкої кишки; симптоми викликаються клейковиною, що міститься в злаках. Целіакія викликана (можливо генетично обумовленим) дефіцитом ферменту в слизовій оболонці тонкої кишки, але імунна система також бере участь у клінічній картині [6] .
Одним із наслідків целіакії є те, що певні поживні речовини не можуть засвоюватися або засвоюватися лише обмежено. До "симптомів, пов’язаних з мальабсорбцією" целіакії, належать, наприклад, анемія через дефіцит заліза, остеопороз через дефіцит вітаміну D та кальцію та набряки через дефіцит білка [2], що повертає нас до теми "доступності".
Неповноцінні транспортери амінокислот
Коли харчові білки повністю розщеплюються на амінокислоти, вони повинні активно транспортуватися в клітини стінки тонкої кишки. Для цього служать певні транспортні білки в мембрані цих клітин. Наприклад, при хворобі Хартнупа транспортний білок для нейтральних амінокислот є дефектним [7], тоді як при цистинурії амінокислоти цистин, аргінін та лізин не можуть більше правильно засвоюватися [1] .
Рослинні та тваринні білки
Взагалі, рослинні білки є менш доступними, ніж тваринні білки. Доступність рослинних білків становить у середньому 80%, тоді як тваринні білки значно вищі, до 98%. Винятки доводять правило.
Обмін білків
Як зазначалося вище, щодня в тонкому кишечнику всмоктується від 90 до 125 г амінокислот [5]. Амінокислоти негайно потрапляють у кров і транспортуються до місць споживання, тобто до клітин. У клітинах здорової дорослої людини щодня виробляється приблизно 400 г білків з 500 г амінокислот [5] (біосинтез білка).
Амінокислоти, які потрапляють в кров через всмоктування, амінокислоти, які утворюються в результаті розщеплення власних білків організму, і амінокислоти, які утворюються внаслідок перетворення вуглеводів і жирів, потрапляють у так званий амінокислотний пул. Потім цей пул амінокислот доступний клітинам для накопичення нових ендогенних білків; він містить приблизно 600 г амінокислот.
Джерела для пулу амінокислот
- Поглинання амінокислот
- Розпад власних білків організму
- Новий синтез незамінних амінокислот
Розпад власних білків організму
Поглинання амінокислот вже обговорювалось вище, тому тут далі обговорюватися не буде.
Розпад власних білків організму постійно відбувається в клітинах, а саме в лізосомах. Надлишки білків, які більше не потрібні, гідролітично розщеплюються деякими ферментами, які - подібно до перетравлення білків у шлунку та тонкому кишечнику - призводять до коротколанцюгових пептидів і, нарешті, до окремих амінокислот. Надлишок амінокислот також може бути розщеплений далі. З одного боку, їх можна використовувати для отримання енергії, 1 г білка містить близько 17 кДж енергії. З іншого боку, з амінокислот можна отримати цінні будівельні блоки для синтезу інших сполук.
Якщо амінокислоти розщеплюються для отримання енергії, спершу аміногрупу слід відокремити. У пробірці для хіміка аміногрупа виділяється у вигляді токсичного аміаку. Звичайно, це не працює в клітинах людини. Отже, аміногрупи включаються в іншу - нетоксичну - сполуку, а саме сечовину. Сечовина також не є цілком нетоксичною, тому її доводиться виводити нирками - але до цього ми дійдемо пізніше на окремій серії сторінок.
Коли аміногрупа відокремлена, вуглецевий ланцюг залишається. Потім цей вуглецевий ланцюг може подаватися в енергетичний метаболізм клітини. Залежно від розкладеної амінокислоти, вона може бути перетворена в ацетил-КоА, піруват або інший проміжний продукт циклу лимонної кислоти. Також можливо накопичення жирних кислот або глюкози з вуглецевих ланцюгів амінокислот [5] .
Нарощування ендогенних білків
Ця тема детально описана на сторінках біології, тому тут є лише кілька ключових слів:
ДНК -> транскрипція -> мРНК -> рибосоми -> синтез білка -> обробка білка
Для суб'єкта харчування, можливо, також важливо знати, що існують незамінні та незамінні амінокислоти. Якщо для біосинтезу білка в клітинах потрібні амінокислоти, такі як лізин або треонін, ці амінокислоти не можуть вироблятися з інших амінокислот, цукрів або жирів, але їх слід вводити разом з їжею, а потім перетравлювати та всмоктувати.
Цікавим є так званий оборот білка за 24 години: 125 г амінокислот отримують із 100 г харчових білків шляхом травлення та всмоктування. Крім того, 400 г власних білків організму розщеплюється на добу, в результаті чого утворюється 500 г амінокислот. Разом це 625 г амінокислот - амінокислотний пул. У середньому 125 г з цих 625 г амінокислот використовуються для виробництва енергії, яка утворює вуглекислий газ, воду та аміак. Аміак негайно зв’язується у вигляді сечовини і таким чином стає нешкідливим. 500 г амінокислот у басейні використовуються для нового синтезу ендогенних білків [5] .
Ці сторінки охоплюють тему перетравлення білків та їх доступності, що є важливим для харчової науки.
Внутрішні посилання:
Зовнішні посилання:
- Шлункова кислота (лексикон біології)
- Шлунковий сік (DocCheck Flexikon)
- Пепсин (Біологічний лексикон)
- Гастрицин (словник харчування)
- Трипсин (компактний словник біології)
- Химотрипсин (компактний словник біології)
- Карбокси-
пептидази - Аміно-
пептидази (словник харчування)
19.04.2018: Сторінку створено
22.04.2018: додано розділ про наявність
12.03.2019: Додано розділ про білковий обмін.