Просторові структури білків - державний освітній сервер Баден-Вюртемберг

Послідовність АА білка називається Первинна структура призначений. Завдяки методам, доступним сьогодні, він все ще надає мало інформації про просторове розташування (= просторову структуру) білків.

просторові

За допомогою сучасних методів аналізу (наприклад, аналіз рентгенівської структури) можна отримати більш точне уявлення про просторове розташування.

Передбачається ще три рівні:

Вторинна структура

Третинна структура

Четвертинна структура

Спочатку повернімось до пептидного зв’язку:

Наразі ми витягували пептидні зв’язки як основу пептидних або білкових ланцюгів як одинарні зв’язки. Насправді це представлення представляє лише мезомерну граничну структуру пептидного зв’язку, який через розподіл електронів між зв’язком C = O та зв’язком NH має характер часткового подвійного зв’язку. З цієї причини пептидний зв’язок є вирішальним структурним елементом.

Мезомерні граничні структури пептидного зв'язку:

Вторинна структура:

Довгі поліпептидні ланцюги можуть розташовуватися просторово:
Водневі зв’язки між групами C = O та NH пептидних ланцюгів стабілізують це просторове розташування.
Розрізняють 2 форми: α-спіраль та β-листкову структуру

α-спіраль:
Поліпептидний ланцюг у вигляді правого гвинта, виявлений в α-креатинах, фібрилярних білках у волоссі

структура β-аркуша:
Пептидний ланцюг, складений зигзагоподібною формою, залежно від напрямку поліпептидних ланцюгів, використовуються паралельні або антипаралельні листи.

Третинна структура:
є іншим просторовим розташуванням білків. Він описує формування стабільної просторової структури мономерних білків, яка складається з комбінацій α-спіралей та β-листів, а також петель та інших структурних елементів між ними.

Третинна структура утворюється завдяки взаємодіям між бічними ланцюгами амінокислот:

  • Водневі мости
  • гідрофобні взаємодії
  • Іонні зв’язки
  • Дисульфідні мости

Четвертинна структура:

Кілька однакових білкових ланцюгів із власною первинною, вторинною або третинною структурою об'єднуються, утворюючи функціональну одиницю.
Багато білків в організмі людини є меншими (2 функціональні одиниці) або тетрамерами, але їх кількість також може бути значно більшою.