Визначення білка, роль, класифікація

Визначення білок:

A білка є органічною сполукою, що складається переважно з вуглецю, водню, кисню та азоту. Це полімер, що складається з амінокислот з високою молярною масою. Білки вивчаються в біохімії.

Білок - це поживна речовина, велика органічна молекула, що складається з ланцюжка з понад 100 амінокислот, що містять вуглець, водень, кисень та азот, а іноді і сірку; деякі білки мають гвинтову структуру, тоді як інші є бета-листами. Біохімія - це наука, яка вивчає білки.

За біологічним визначенням, білок - це природний складний полімер, що складається з амінокислот, об’єднаних пептидними зв’язками; це макромолекула, велика біологічна молекула зі складною структурою. Він утворений з генетичного коду кожної особини (ДНК).

Властивості та роль:

За своїми фізико-хімічними властивостями білки можна класифікувати на: прості білки, голопротеїни, утворені лише амінокислотами або їх похідними; кон'юговані білки, гетеропротеїди, утворені амінокислотами, що супроводжуються різними речовинами; похідні білки, речовини, що утворюються внаслідок денатурації та розмотування вищезазначеного. Досі розрізняють сирі білки. Білки, особливо кожен повноцінний білок, необхідні для життя, особливо для його пластичної функції, оскільки вони складають 80% зневодненої протоплазми цілої клітини, а також для функцій біорегулятора (частина ферментів) та імунного захисту, оскільки антитіла - це білки.

Білки відіграють життєво важливу роль у житті, і вони утворюють найрізноманітніші та різноманітні біомолекули. Вони необхідні для росту організму, організму, і вони виконують величезну кількість різних функцій, серед яких:

контрактили: актин і міозин, в кінцевому рахунку відповідають за вкорочення м’яза під час скорочення;
ферментативні: майже всі ферменти є каталізаторами хімічних реакцій в живих організмах, таких як сахараза та пепсин;
структурна: це найважливіша функція білка, такого як колаген, елемент клітковини з високою стійкістю в опорних тканинах;
гомеостатичні: співпрацюють у підтримці рН, оскільки вони діють як буферний розчин;
імунні: антитіла, що відповідають за природні захисні дії проти інфекцій або патогенів;
виготовлення конвертів: фібрин;
захист або захист: тромбін, фібриноген;
передача сигналу: родопсин.

Майже всі біологічні процеси залежать від наявності або активності цих білкових біомолекул. Цих кількох прикладів достатньо, щоб дати уявлення про різноманітність і важливість ролей; багато гормонів бере участь у регуляторних системах клітинної діяльності.

Кожен живий організм (тварини, рослини, мікроорганізми) виробляє безліч білків, таких як молочний білок (казеїн), білки, що містяться у волоссі (кератин та меланін), алергенний котячий білок (fel d 1), алергенний білок кліщів (der р 1). Кожен з них має дуже специфічну роль в організмі: у випадку з волоссям кератин відіграє захисну роль, а меланін відповідає за фарбування.

Білки, що складаються з амінокислот, генетично визначають все живе (за винятком певних нерибосомних синтетичних антимікробних пептидів), тобто генетична інформація значною мірою визначає білки клітини тканини 'організму.

Білки синтезуються відповідно до послідовності, що кодує ген. Тому вони чутливі до зовнішніх факторів або сигналів. Сукупність білків, експресованих за певної обставини, називається протомом.

Інформація:

Білки можна знайти в найрізноманітніших продуктах харчування. Найбільш підходяще поєднання джерел білка для кожної людини залежить від регіону, доступності, економічної вартості, типу амінокислот та харчового балансу, а також смаку. Хоча деякі продукти багаті певними амінокислотами, їх цінність у харчуванні людини обмежена через їх погану засвоюваність, антиеліментарні фактори, велике споживання калорій, холестерину або мінеральної щільності. Потрібно розрізняти тваринні та рослинні білки.

Див. Також кислота, амін, амінокислота, насіння алеурину, глютен, фазоолін, цин.HSP - скорочення від білка термічного шоку.

Сказано білковий що стосується білків, які схожі на білки.

Див. Також тваринний білок, рослинний білок, незамінні амінокислоти, джерело білка, червоне м’ясо, продукти з високим вмістом білка.

У контексті ДНК з генетичною рекомбінацією та рекомбінантною послідовністю рДНК див. Також рекомбінантний білок.

Білки походять від біосинтезу, зокрема в евцитах і протоцитах еукаріотичних та прокаріотичних клітин: див. Біосинтез білків, дуже корисний у біоінженерії.

уточнення це операція, що полягає в гомогенізації жирних білків (наприклад, крему) шляхом їх проходження через турбіну у верхній частині чаші, а потім у повторному введенні їх у молоко. Це основа скіммінгу.

Кон'юговані білки або гетеропротеїни - це молекули з білковою частиною (апопротеїн) і нижчою небілковою частиною (протетична група). Це відрізняє їх від простих білків або голопротеїнів. Всі вони глобулярні та класифіковані відповідно до групи протезів.

Надмірне споживання та недостатнє:

Щоб компенсувати зміни в споживанні білка протягом дня, або в екстрених ситуаціях, коли споживання білка тимчасово є високим або низьким, організм намагається збалансувати рівень білка, використовуючи короткий термін. Однак організм не в змозі довго зберігати надлишок білка. Білки перетравлюються в амінокислоти, які потрапляють у кров. Надлишок амінокислот перетворюється печінкою в корисні молекули в процесі, який називається dsamination. Дезамінація перетворює азот з амінокислот в аміак, який у свою чергу перетворюється печінкою в сечовину протягом циклу сечовини. Потім сечовина виводиться через нирки.

Надмірне споживання білка також спричиняє підвищену екскрецію кальцію з сечею, що, як вважають, пов’язано з дисбалансом рН, що посилює ризик утворення каменів у сечовидільній системі. Епідеміологічне дослідження 2006 року не виявило зв'язку між загальним споживанням білка та артеріальним тиском, хоча існувала зворотна залежність між споживанням рослинних білків та кров'яним тиском.

Коли організм не отримує необхідної кількості білка, білкова недостатність і гіпотрофія можуть призвести до ряду захворювань, включаючи затримку розвитку у дітей, квашиоркор, червону пігментацію волосся та шкіри, жирову печінку, діарею, дерматози та зменшення кількості Т лімфоцити, що збільшує ризик вторинних інфекцій. Білкове недоїдання є відносно поширеним у всьому світі як серед дорослих, так і серед дітей, і на нього припадає близько шести мільйонів смертей на рік. У розвинених країнах ця хвороба зустрічається переважно у людей похилого віку або в лікарнях, як правило, пов’язаних з іншими захворюваннями.

Білкові дієти:

Дієти з високим вмістом білка можуть допомогти вам схуднути, завдяки чому людина швидше відчуває себе ситим. У більшості здорових людей цей тип дієти не становить жодних ризиків для здоров’я, особливо якщо дотримуватися протягом короткого періоду часу. Однак довгострокові ризики все ще вивчаються.

Тривале вживання цього типу дієти, часто поєднане з обмеженням споживання вуглеводів, може призвести до дефіциту поживних речовин і нестачі клітковини, що, в свою чергу, спричиняє головний біль і запор. Деякі з цих дієт засновані на підвищеному споживанні тваринних білків із червоного м’яса та жирних молочних продуктів, що збільшує ризик серцево-судинних захворювань. Більш здоровий вибір дієти з високим вмістом білка включає білки із сої, квасолі, горіхів, риби, птиці без шкіри, свинини та нежирних молочних продуктів, а також червоного та обробленого м’яса.

Біохімія:

Більшість білків складаються з лінійних полімерів, утворених з максимум 20 L-α-амінокислот. Всі протеїногенні амінокислоти мають ряд спільних структурних характеристик, включаючи альфа-вуглець, до якого хімічно пов'язані амінна група, група карбонової кислоти та змінний бічний ланцюг. Тільки пролін відрізняється від цієї базової структури. Бічні ланцюги загальних амінокислот мають найрізноманітніші властивості та хімічну структуру. Саме спільний вплив усіх бічних ланцюгів на білок визначає його тривимірну структуру та хімічну реакційну здатність. Амінокислоти в поліпептидному ланцюзі пов’язані пептидними зв’язками. Одного разу зв’язавшись у білковому ланцюзі, кожна окрема амінокислота називається «залишком», а кожна повторювана серія та ланцюг атомів вуглецю, азоту та кисню - «хребтом».

Пептидний зв’язок має дві форми резонансу, які сприяють утворенню подвійного зв’язку та гальмують обертання навколо власної осі, завдяки чому атоми альфа-вуглецю є приблизно співпланарними. Два інших двогранні кути пептидного зв’язку визначають форму хребта. Кінець білка з вільною карбоновою групою називається С-кінцевим або карбокси-кінцевим, тоді як кінець з групою без аміна називається N-кінцевим або аміно-кінцевим. Терміни "білок", "поліпептид" і "пептид" дещо неоднозначні, і їх значення може перекриватися. "Білок" зазвичай використовують для позначення цілої біологічної молекули у її стабільній третинній формі, тоді як "пептид", як правило, зарезервований для коротких олігомерів амінокислот, яким часто бракує стабільної тривимірної структури. Однак різниця між ними недостатньо чітко визначена і, як правило, відповідає 20-30 залишків. Термін "поліпептид" може позначати будь-який лінійний ланцюг амінокислот, незалежно від довжини, але там, де зазвичай не існує третинної форми.