ВСТУП Вступ - Завантажити PDF безкоштовно

EILEITUG 11 2 C C L-триптофан 1 C C C C індол піруват 4 5 індол лактат 2 індол ацетальдегід C 6 7 триптофол 3 C індол оцтова кислота Рис. 3: Схема шляху залежного від L-триптофану індолу-3-пірувату до індолу оцтової кислоти. Фігуру було модифіковано з Koga (1991, 1995). 1, L-триптофан-амінотрансфераза, 2, індол-піруват-декарбоксилаза, 3, альдегід-оксидаза, 4, індол-піруват-редуктаза, 5, індол-лактат-оксидаза, 6, індол-ацетальдегід-редуктаза, 7, триптофол-оксидаза. Хоча описані лише шляхи синтезу, залежні від триптофану, для біосинтезу indole оцтової кислоти de novo у мікроорганізмах, рослини також можуть пройти незалежні від триптофану шляхи біосинтезу та додатково вивільняти індол оцтову кислоту з кон'югатів (Bartel et al., 2001, Cooke et al., 2002). Генетичних доказів дії МПРК у рослинах ще не отримано. Однак дані про індоловий піруват (Tam & Ormanly, 1998) та альдегідоксидазу у рослин (Sekimoto et al., 1997, 1998) вказують на біосинтетичний шлях через індольний піруват. Можливо, одна і та ж рослина може використовувати різні шляхи біосинтезу індол оцтової кислоти на різних стадіях розвитку, в різних тканинах та за різних умов навколишнього середовища (Hebel et al., 1993; Bartel, 1997). Enterobacter cloacae утворює індол оцтову кислоту як вторинний метаболіт. Щодо його ізоляції від ризосфери огірків, KGA et al. (1995) гіпотеза про можливе

EILITUG 13 Запропонований механізм EcIPDC. Кінетичні вимірювання також включають вимірювання зупиненого потоку для аналізу механізму активації субстрату, дослідження декарбоксилювання 4-заміщених бензоїлформатів та тестування конверсії індольного пірувату різними піруватдекарбоксилазами. Структурні та кінетичні результати обговорюються та порівнюються з відповідними ThDP-залежними ферментами. Отримані знання щодо структури та каталітичного механізму індолупіруватдекарбоксилази з Enterobacter cloacae були опубліковані в декількох публікаціях (Schütz et al., 2003 a, 2003 b, 2004).

---