Амілази - біологія

Як жарко занадто жарко для життя глибоко під дном океану?

Антибіотики від бактерій

Міграція клітин: нещодавно виявлена ​​функція відомого білка

Молекулярний компас для вирівнювання клітин

Від чого листя старіє восени

Демократичність грифа-цесарки

Середовище Екембо: Люди також жили на відкритих ландшафтах

| Генетика | Сільське, лісове та тваринництво

Сорт пшениці був створений шляхом схрещування дикорослих трав

Як жарко занадто жарко для життя глибоко під дном океану?

Амілази

Амілази (від грец. амілон = кукурудзяний крохмаль) - це ферменти, які зустрічаються в більшості живих істот і розщеплюють там полісахариди. В наш час α-амілаза також виробляється за допомогою генної інженерії. [1] Їх ефект полягає в тому, що вони розщеплюють полісахариди (наприклад, крохмаль) на глікозидних зв’язках і розщеплюють їх. Амілазу (тоді ще діастазу) відкрив у 1833 р. Французький хімік Ансельме Пайен у розчині солоду. Діастаза була першим ферментом, який було відкрито.

Амілаза класифікується як гідролаза (фермент, який розщеплюється гідролітично) або як глікозидаза (фермент, що розщеплює полісахариди).

Специфіка ефекту

підшлункової залози

  • α-амілаза (EC3.2.1.1) розщеплює α (1-4) -глікозидний зв’язок амілози. Це утворює декстрини і з них мальтозу, глюкозу та розгалужені олігосахариди. У людини існує п’ять ізоформ α-амілази, гени яких пов’язані AMY1A, AMY1B, AMY1C (всі три називають амілазою слини) і AMY2A як от AMY2B (обидві амілази підшлункової залози) названі.
  • β-амілаза (EC3.2.1.2) відщеплює одну молекулу мальтози за другою від кінця ланцюга. Тому він може працювати тим краще, чим більше кінців ланцюга вже створено α-амілазою. Ця амілаза міститься в бактеріях і рослинах.
  • γ-амілаза (EC3.2.1.3) відщеплює одну β-D-глюкозу за іншою з кінця ланцюга. Їх поява обмежується грибами. Людська мальтаза глюкоамілаза в кишечнику каталізує подібну реакцію, але не є однією з амілаз.
  • Ізоамілази (EC3.2.1.68) зустрічаються лише в рослинах і бактеріях і розщеплюють 1,6-глікозидні гілки глікогену та амілопектину, подібно до ферменту гликогенного розриву.

Ефект у рослинному світі

Амілази утворюються в зернах злаків та плодах в процесі дозрівання. Там вони перетворюють крохмаль у цукор - це дозволяє зернам злаків проростати, а фрукти стають солодшими. Вони необхідні для того, щоб перетворити нерозчинний у воді крохмаль "накопичувач вуглеводів" назад у водорозчинний одноразовий та подвійний цукру (тобто моносахариди та дисахариди). Тільки в такому вигляді саджанець може їх поглинати і тим самим будувати нові клітини.

Вплив α-амілаз на організм людини

Α-амілази виробляються в підшлунковій залозі (амілаза підшлункової залози) та в слинних залозах ротової порожнини (амілаза слини). Виявлення амілази з яєчників і легенів також рідко відіграє роль у діагностиці раку. Велика частина ферменту виділяється в травний тракт. Вуглеводи, що потрапляють з їжею, можуть використовуватися організмом. У кров потрапляє лише частка.

Значення рН та температура оптимальні

Як і всі ферменти, амілази працюють лише в певному діапазоні рН (від рН 3,5 до рН 9). Оптимальна активність залежить від походження амілаз: амілази, отримані з культур грибів, мають свій оптимум при рН 5,7, тоді як тваринні амілази та амілази, отримані з бактеріальних культур, як правило, мають найвищу активність у нейтральному до лужному діапазоні. [2] Вони денатурують у (сильно) кислому середовищі, тому не працюють, якщо в шлунку відбувається сильне виділення шлункової кислоти (для денатурації білка). Фруктові кислоти також можуть пригнічувати ферменти. Оптимальна температура для амілаз становить близько 45 ° C. [2]

Симптоми захворювання

Підвищену активність амілази в крові людини можна виміряти в:

  • Епідемічний паротит (паротит, зб.: Козел петер), вірусне запалення слинних залоз
  • гострий панкреатит через пошкодження клітин, що продукують амілазу
  • хронічний панкреатит
  • Дренажні розлади жовчовивідних шляхів (холестаз)
  • Ниркова недостатність через зменшення виведення

Вимірювання значення амілази проводити легко. Це було основним тестом на панкреатит, але його частково замінили вимірюванням активності ліпази, але залишається важливим параметром для з’ясування скарг у верхній частині живота. Зазвичай лабораторії вимірюють або рівень амілази підшлункової залози, або загальну амілазу. Якщо вимірюється лише амілаза підшлункової залози, підвищеного значення через захворювання слинних залоз виявити не вдається.

Нормальні показники у людини

Існують значні відмінності залежно від використовуваного методу

  • сироватка
    • Альфа-амілаза, загалом 28-100 ОД/л
    • Альфа-амілаза, підшлункова залоза 13-53 од/л
    • Альфа-амілаза, слюнна залоза Застосування в харчових технологіях

    При варінні пива використовуються ферменти, що зустрічаються в природі в зерні. Проростання стимулюється і переривається висушуванням (солодуванням). При так званому затиранні амілази використовуються в оптимумах температури та значення рН для перетворення крохмалю зерна у ферментований одиничний та подвійний цукру, з яких дріжджі верхнього та/або нижнього бродіння ферментують спирт та CO2. Біотехнологічно вироблені амілази (з бактерій або культур цвілі, особливо Aspergillus oryzae) використовуються як засоби для обробки борошна, коли борошно має занадто малу здатність до газоутворення. Амілази виробляють ферментовані одноразові та подвійні цукри, які під час варіння перетворюються на етанол та вуглекислий газ, що дозволяє тісту піднятися. Крім того, хлібобулочні вироби краще обсмажувати після обробки. У випадку жита, активності амілази необхідно протидіяти, підкислюючи тісто, серед іншого, щоб гарантувати здатність до випікання цього зернового продукту (див.

    Використання в лікарських засобах

    Ліки, які в основному засновані на α-амілазах, використовуються як таблетки, вкриті плівковою оболонкою, серед іншого для лікування легкої ангіни за умови, що вони не супроводжуються лихоманкою.

    класифікація

    Амілази утворюють сімейства 13, 14 і 15 у класифікації глікозидаз за Генріссатом. [3]