BCH PROT (1)
Текст BCH PROT (1)
МЕТАБОЛІЗ ПРОТЕІНІВ Білки (Р) виконують такі ролі:
- основний - пластичний (реалізує основну структуру живої речовини) - функціональний (основні активні молекули: ферменти, гормони тощо)
20%) Потреби організму в білках за одиницю часу визначають:
Кількісно: Азот становить 16,5% маси П. Виводиться із сечею (95% у вигляді сечовини), потовиділенням, калом. Вимірюючи вміст азоту в їжі, отримують N споживання їжі,
Вимірюючи вміст азоту в продуктах виведення (аміачна сечовина з сечею та потовиділенням, неперетравлений білок з калом), отримують виділений N.
0 (нуль) - здорове тіло, дорослий; + (позитивний) - ріст, вагітність, лактація, реконвалесценція;
- (негативні) - хвороби споживання, крововиливи, незбалансовані поживні речовини. Якісно потреба в білку залежить від типу амінокислот у конституції. З 21 амінокислоти протеїноген i:
11 є біосинтезуються (можуть бути синтезовані організмом); 2 (Arg, His) є паріальними біосинтезуючими (екзогенний прийом необхідний лише протягом періоду
8 (Val, Leu, Ile, Met, Liz, Phe, Trp, Tre) несинтезуються (суттєво), їх екзогенний внесок є обов’язковим .
Біологічна цінність харчових білків: - представляє практично співвідношення між балансом нітратів і асиміляцією білка N
-його вимірюють, порівнюючи пропорції необхідного АА у раціоні
-стандартна шкала порівняння призначає яєчний білок. = 100.
Біологічна цінність основних харчових білків
Джерела білка Біологічна цінність
-звичайна дієта (Пвег. + Панім.) має біологічну цінність = 70,
Спостереження Валь Біол а Панім. > ель ValBiol a Pveg.
Перетравлення та всмоктування білків Травлення з’являється в травному тракті, каталізується протеолітичними ферментами (пептидазами) AA
всмоктуються слизовою оболонкою кишечника.
ендопептидаза розщеплює CO-NH всередині білкового ланцюга
екзопептидаза відщеплює CO-NH від кінця:
Пептидази синтезуються як каталітично неактивні форми: профермент або зимоген.
Активація зимогену: відбувається шляхом видалення поліпептидних послідовностей =>
викриваючи активний центр протеолітичного ферменту.Пептидази знаходяться в соку:
I. Шлункове травлення в шлунку:
-при рН2 (HCl) харчові білки денатурують
-денатуровані білки розщеплюються (10-20%) ендопептидазами в шлунку. -шлунковий сік містить:
а) Пепсинапепсиноген втрачає 44 AA (N кінцевий) при рН = 2 під дією HCl.
-розщеплює зв'язок -NH-CO-, якщо NHNH2 (Phe або Tyr).
30-50% активності пептидази у дорослих
100% активності пептидази у немовлят.
Хемозин (лабораторна робота) рН 4-5
-згортає грудне молоко, утримуючи його в шлунку близько 2 годин.
- частково гідролізує білки молока.
II. Кишкове перетравлення білка У кишечнику:
-Лужні поліпептиди розщеплюються до АА, дистипептиди
-діє ферменти в підшлунковому та кишковому соках) Підшлунковий сік містить: трипсинатрипсиноген-6АА (N термінал); ендопептидаза
-розщеплює ланку -NH-CO-якщо COCOOH (Lys або Tyr) -інгібується антитрипсином (на шляху кишкової підшлункової залози)
-розщеплює зв'язок -NH-CO-, якщо COCOOH (Phe, Tyr або Trp) еластазапроеластаза (активований трипсином); ендопептидаза розщеплює зв'язок -NH-CO з еластинів та P, що містять гідрофобні AAGli, Ala.
Карбоксипептидаза апрокарбоксипептидаза (активована трипсином), екзопептидаза - розщеплює зв'язок -NH-CO- на С-кінці пептиду.
b) Кишковий сік містить: Амінопептидази - розщеплює зв’язок -NH-CO- на N-кінці пептидів Дипептидази - розщеплює зв’язок -NH-CO- у дипептидах
Амінокислоти, ді- та трипептиди перетинають кишкову стінку через транспортну систему АА.
III. Абсорбція амінокислот на рівні кишечника Місце розташування: тонка кишка
Виконав: 7 транспортних систем AA
Транспорт: лише L-амінокислоти,
-активний - з енергоспоживанням (більшість)
-пасивний без споживання енергії, шляхом дифузії (меншість).
AAнапортфікатциркуляіасистемний; концентраціяAA (кров) 20 - 30 мг% .AA в клітинах шляхом активного транспорту проти градієнта концентрації, концентрація
внутрішньоклітинний AA = 10 X CAA .
Спостереження Новонароджений плід:
-Пептиди також можуть всмоктуватися через стінку шлунка
-інтактні білки можуть абсорбуватися через піноцитозин тонкої кишки. - Процес важливий для передачі антитіл від матері до фута, для
забезпечення імунітету до можливості власного синтезу антитіл.
Обробка метаболізму амінокислот
Загальний амінокислотний фонд: загальний запас вільного АА у внутрішньому середовищі i
Окремий АА проходить через загальний фонд 5-6 разів, коли він безповоротно деградує.
прийом їжі (кишкове всмоктування),
ендогенний білковий катаболізм.
Основне використання АА: синтез білка та уявний пріоритетний процес пептиду,
синтези важливих непротеїнових сполук: гему, пуринових основ, піримідинів, коферментів.
вторинний, як енергетичний субстрат (калорійність - 5,5 ккал/г).
Щоденний синтез білка становить 200-400 г (ця кількість погіршується), тоді як
необхідне споживання їжі - 20 годин
Ізолейцин, глутамін 30 хвилин
Тирозин, глутамінова кислота 10 хвилин
Пролін 7 хвилин Лейцин, фенілаланін, аспарагін, лізин 3 хвилини
AA на N-кінці можна класифікувати на:
Амінокислотні стабілізатори, такі як Arg, сприяють вимиванню убиквітинілу
амінокислотні стабілізатори (Met, Promescdurata de vi