Білки - будова та властивості в хімії Schülerlexikon Lernhelfer

Амінокислоти - це будівельні блоки білків. Усі білки, що складають клітини всіх живих істот, включаючи людину, утворюються лише з 20 з них. Різноманітність білків є основою для різних функцій, які вони мають.

вуглеводи

# Цукри # вуглеводи # полісахариди # дисахариди # глюкоза # сахароза

Амінокислоти та білки

# Полімери # амінокислоти # білки # жирні кислоти # пептид # поліпептид # олігопептид # депептид # ізоелектрична точка

білки

Значення білків в організмі

Білки - це високомолекулярні природні речовини, які беруть участь у всіх важливих життєвих процесах, таких як зміна матеріалу та енергії, спадковість та розмноження. Вони виконують безліч різних функцій в організмі людини. Отже, вони є суттєвим будівельним елементом усіх живих клітин.

Білки міозин та актин забезпечують z. B. скорочення м’язів. Гемоглобін має здатність зв’язувати кисень і таким чином транспортувати його.

Білки в плазмі крові утворюють захисну систему нашого організму. Ферменти каталізують процеси в клітинах.

Клітини тварин і рослин також складаються з білків.
Білки - основна речовина життя.

За своєю функцією в організмі/в клітинах білки можна розділити на різні групи.

Білки доводиться вживати з їжею. Більшість рослин можуть самі виробляти ці життєво важливі речовини. Люди і тварини повинні приймати білки для свого організму.

Перетворення білків в організмі

Щоб власні білки в організмі могли накопичуватися, білки повинні надходити з їжею.
За допомогою ферментів білки з їжею розщеплюються на наші водорозчинні компоненти, амінокислоти, в нашій травній системі.

У такому вигляді їх можна забрати та транспортувати. З амінокислот клітини утворюють власні типові білки за допомогою нових зв’язків у синтезі білка на рибосомах.

За підрахунками, більш високорозвинений організм містить від 10 000 до 1 000 000 000 різних білків.

Поліпептидні ланцюги, з яких складаються білки, розщеплюються в нашій травній системі

Синтез та побудова білків

Клітини синтезують білки на рибосомах. Для цього потрібні m-РНК, яка отримує інформацію з ДНК з ядра клітини, і t-РНК, яка приносить амінокислоти.

Білки мають пептидний зв’язок .
Два амінокислотні залишки пов'язані між собою за допомогою цього особливого зв'язку.

Амінокислоти мають у молекулі як карбоксильну групу, так і аміногрупу.

Коли дві амінокислоти реагують, ці функціональні групи зв’язуються і вода відщеплюється.
Створюється пептидний зв’язок.

Якщо багато амінокислот взаємодіють між собою, утворюються поліпептиди (ланцюгоподібні високомолекулярні сполуки).

Оскільки 20 незамінних амінокислот можуть поєднуватися між собою в різній кількості та комбінації, існує велика різноманітність. Просто припускаючи, що дві молекули гліцину та дві молекули цистеїну пов’язані, є чотири можливі комбінації:

Гліцин-Гліцин-Цистеїн-Цистеїн
Гліцин-Цистеїн-Цистеїн-Гліцин
Цистеїн-Гліцин-Гліцин-Цистеїн
Гліцин-Цистеїн-Гліцин-Цистеїн

Якщо припустити, що в поліпептидному ланцюгу в середньому знаходиться 100 залишків молекул амінокислот, то теоретично існує 20 100 різних поліпептидних ланцюгів.

Будова білків

Поліпептидні ланцюги відрізняються за типом, кількістю та порядком їх амінокислот (амінокислотна послідовність).
Амінокислотна послідовність представлена ​​первинною структурою білків.

Водневі зв’язки утворюються між групами CO і NH пептидних зв’язків у різних точках молекули білка.

Це створює вторинну структуру.
Існує дві форми вторинної структури.

  • У спіральній структурі амінокислотні залишки розташовані по спіралі.
  • Листова структура утворена складанням розтягнутих пептидних ланцюгів. Загальна структура нагадує аркуш паперу, складений як гармошка.

Вторинна структура в цілому може мати просторову форму.
Це називається третинною структурою і описує повну просторову структуру молекули.

Іноді кілька третинних структур з'єднуються, щоб утворювати ціле, а потім утворюють четвертинну структуру (наприклад, гемоглобін складається з чотирьох субодиниць).

Властивості білків

Структури зазвичай безповоротно змінюються нагріванням, опроміненням, додаванням кислот, іонів важких металів або органічних розчинників до білкових розчинів.
Цей процес відомий як денатурація.

Під час денатурації білкові структури руйнуються, напр. B. просторове розташування поліпептидних ланцюгів один до одного і всередині поліпептидного ланцюга.

Цей процес можна спостерігати при кип’ятінні яєць. Білок згортається, він денатурує.

Існує незворотна денатурація, яка є незворотною, як у вареному яйці.
Однак деякі форми денатурації також є оборотними.

Подібні процеси відіграють роль у постійному завиванні волосся, але вони оборотні. Вони засновані на тому, що білкові молекули кучерявого волосся мають сірковмісні бічні ланцюги, які викликають поперечні зв’язки між поліпептидними ланцюгами. Це призводить до того, що волосся згортаються по спіралі.

Такі дисульфідні містки можуть бути створені штучним шляхом хімічними засобами, прямими кучерями волосся.

Виявлення білків

Для їх виявлення використовуються певні властивості білків.

Однією з можливостей є реакція біурету . Тут перевіряють, чи є пептидні зв’язки.
Реакція біурету проводиться шляхом додавання концентрованого розчину гідроксиду калію (обережно!) Та декількох крапель розчину сульфату мідного купоросу світло-блакитного кольору.
Якщо присутні пептидні зв’язки (білки), розчин стає червоно-фіолетовим.

Гормон інсулін складається з 17 різних амінокислот і містить 51 залишок амінокислот, які розташовані в двох ланцюгах (первинна структура).