Амінокислоти; Лексикон життєво важливих речовин лізину DocMedicus
Лізин (Lys) призначається 21 L-амінокислотам, які регулярно входять у білки. З цієї причини називається лізин протеїногенний і має важливе значення для біосинтезу білків та підтримки м’язової та сполучної тканини. Дефіцит лізину може погіршити біосинтез білка (нове утворення білків) [1].
За своєю хімічною структурою та складом лізин є одним із основні амінокислоти, їм теж Гістидин і Аргінін підрахунок. Оскільки всі три амінокислоти складаються з шести атомів вуглецю та однієї основної групи, вони називаються Гексонські бази призначений.
У випадку лізину вільна аміногрупа (NH2) у бічному ланцюзі реагує як основа, особливо якщо значення рН занадто низьке або кисле. Якщо це так, візьміть це вільна група NH2 протонів лізину (H +) з навколишнього середовища та волі до NH3 + . Зв’язуючи протони, лізин підвищує значення рН середовища і одночасно отримує позитивний заряд.
Таким чином, основні амінокислоти підтримують значення рН у поза- та внутрішньоклітинному просторі організму [10].
Лізин не виробляється самим людським організмом і тому є суттєвий (життєво важливий). Окрім лізину, незамінними вважаються вісім інших амінокислот, які всі повинні прийматися з їжею і не можуть бути замінені іншими амінокислотами [10].
Хоча сім з незамінних амінокислот у проміжному метаболізмі можуть утворюватися з відповідних їм альфа-кетокислот шляхом реакції трансамінування, це стосується лізину та Треонін не той випадок. Вони безповоротно трансамінуються і, отже, називаються власне незамінними амінокислотами [4].
Травлення та всмоктування кишечника
Частковий гідроліз харчових білків починається в шлунку. Важливі речовини для перетравлення білка виділяються з різних клітин слизової шлунка. Основні клітини виробляють пепсиноген, попередник розщеплюючого білок ферменту пепсин. Парієтальні або тім’яні клітини виробляють шлункову кислоту (HCl), яка сприяє перетворенню пепсиногену в пепсин. HCl також знижує значення рН у шлунку, що збільшує активність пепсину.
Пепсин розщеплює багатий лізином білок на продукти низькомолекулярного розпаду, такі як полі- та олігопептиди. Хорошими природними джерелами лізину є сироватка, яйце, м’ясо, соя, зародки пшениці, білок сочевиці та амаранту, а також казеїн. Крім того, у кулінарній воді картоплі є високий рівень лізину, оскільки амінокислота відокремлюється від білка картоплі під дією тепла [1].
Потім розчинні полі- та олігопептиди досягають тонкої кишки - місця головних Протеоліз (Перетравлення білка). Бути в ацинарних клітинах підшлункової залози (підшлункової залози) Протеази (ферменти, що розщеплюють білки). Спочатку протеази синтезуються та секретуються як зимогени - неактивні попередники. Зимогени активуються лише в тонкому кишечнику Ентеропептидази, Кальцій і травного ферменту Трипсин.
Ентеропептидази - це ферменти, які утворюються ентероцитами (клітинами слизової оболонки кишечника) і виділяються при надходженні харчового білка.
Разом з кальцієм вони призводять до перетворення трипсиногену в трипсин у просвіті кишечника, який, у свою чергу, відповідає за активацію інших зимогенів, отриманих із секреції підшлункової залози [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Найважливішими протеазами є ендо- та екзопептидази. Ендопептидази, такі як трипсин, хімотрипсин, еластаза, колагеназа та ентеропептидаза, розщеплені білки та поліпептиди всередині молекул, що збільшує кінцеву вразливість білків. Екзопептидази, такі як карбоксипептидаза А і В, а також аміно- та дипептидази атакують пептидні зв'язки на кінці ланцюга і можуть конкретно відщеплювати певні амінокислоти від карбоксильного або аміно-кінця білкових молекул. Вони відповідно позначаються як карбокси або амінопептидази. Ендо- та екзопептидази доповнюють одна одну при розщепленні білків та поліпептидів через їх різну специфічність субстрату.
Крізь Ендопептидаза трипсин основні амінокислоти лізин, аргінін, гістидин, орнітин і цистин спеціально виділяються на С-кінцевому кінці пептидного ланцюга. Лізин знаходиться в кінці білка і тому доступний для розщеплення Карбоксипептидаза В. Ця екзопептидаза відщеплює лише основні амінокислоти від олігопептидів [3, 5, 23].
Наприкінці перетравлення білка лізин доступний або у вигляді вільної амінокислоти, або зв’язаний з іншими амінокислотами у формі ди- та трипептидів [10].
У вільній незв’язаній формі лізин переважно активно та електрогенно всмоктується в котранспорті натрію в ентероцити (клітини слизової оболонки) тонкої кишки. Рушійною силою цього процесу є градієнт натрію, спрямований на рівень клітин, який підтримується за допомогою АТФ-ази натрію/калію.
Якщо лізин все ще входить до складу ди- або трипептидів, вони транспортуються в ентероцити проти градієнта концентрації в котранспорті Н +. Внутрішньоклітинно пептиди розщеплюються аміно- та дипептидазами на вільні амінокислоти, включаючи лізин.
Лізин залишає ентероцити через різні транспортні системи вздовж градієнта концентрації і транспортується до печінки через портальну кров.
Кишкове всмоктування лізину майже повне майже на 100%. Однак існують відмінності в швидкості поглинання. Такі основні амінокислоти, як лізин, ізолейцин, валін, фенілаланін, триптофан та метіонін, всмоктуються набагато швидше, ніж незамінні амінокислоти. Порівняно з нейтральними амінокислотами, амінокислоти з основною побічною групою поглинаються в ентероцити значно повільніше [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Розщеплення харчових білків та ендогенних білків на менші продукти розпаду є важливим не лише для поглинання пептидів та амінокислот в ентероцитах, але також служить для вирішення чужорідного характеру білкової молекули та виключення імунологічних реакцій [10].