Білок шаперон для скоординованого синтезу ... - Медичні науки MS - Науковий співробітник

Обмежений доступ до найновіших статей у журналах передплати було відновлено 12 січня 2021 р. Ці статті можна переглянути на порталі цифрових ресурсів однієї з 1200 установ-партнерів або передплатників Ерудіта. Більше інформації

білок

Домінік Лабі
Інститут Кочіна,
Кафедра генетики,
молекулярний розвиток і патологія,
Інсерм U.567,
24, rue du Faubourg Saint-Jacques,
75014 Париж, Франція.
[email protected]

Інтернет-публікація: лют. 27, 2003

Том 18, випуск 12, грудень 2002 р., С. 1189–1190

Набір інструментів

Тіло елемента

Діаграма ролі білка AHSP.

Ланцюги α- і β-глобіну кодуються генами, розташованими в двох різних хромосомах. Потім ланцюг α при незначному надлишку утворює комплекс з білком AHSP. Цей комплекс разом з β-ланцюгом зв’язує молекулу гему, потім асоціюється з α-димером, потім у тетрамер HbA, вивільняючи AHSP, який буде діяти як шаперон на іншому α-ланцюзі. У таласемії надлишкові α-ланцюги перевершують шаперонову здатність AHSP. Ці мономерні ланцюги випадають в осад, викликаючи клітинні ураження, які зазвичай спостерігаються. GR: еритроцити.