Молоко та молочні продукти для споживання людиною
Молоко - надзвичайно складне середовище. Біохіміки, найбільш експертні, вважають, що ця рідина повинна містити більше ста тисяч різних молекулярних видів. Ці молекули збираються та взаємодіють відповідно до температури, світла або складу навколишньої атмосфери, як тільки вони залишають вим'я. Ця надзвичайна складність, це багатство знаходить своє значення, в тому, що молоко є єдиною харчовою відповіддю на потреби життя, навіть виживання молодого ссавця, в той, мабуть, найбільш критичний період свого існування, того, що слідує за його народженням, періоду, коли новонароджений організм повинен як швидко розпочатись, так і зіткнутися з безліччю нападів навколишнього середовища.
Парадоксально, але можна сказати, що це організаційна фізико-хімічна складність молока; Там присутні всі структурні форми біологічної хімії: іони, молекули, макромолекули, міцели, розміри яких коливаються від декількох ангстрем при 300-400 нм, а також частинки також різного розміру, від 0,2 мкм до більше 10 мкм, (жир глобули, соматичні клітини, бактерії), що полегшило застосування ряду інноваційних технологічних процесів, таких як сепарація на основі стеричного вилучення з використанням пористих мембран (зворотний осмос, нанофільтрація, ультрафільтрація та мікрофільтрація).
Завдяки "перехресному заплідненню", яке стало можливим завдяки мультидисциплінарному підходу, встановленому на початку 1970-х років між білковими біохіміками, мікробіологами та дослідниками технологічного процесу, було розроблено "розтріскування" молока. [1] (рис. 1). Зараз молочна промисловість має належні технології, що забезпечують, щоб нижчі користувачі (дієтологи або кінцеві споживачі) були доступні як класичним продуктам підвищеної якості, так і цілому ряду нових похідних молочних продуктів, які відповідають харчовим і навіть збереженням здоров’я. категорії населення.
Рис. 1. - «Розтріскування» молока (Maubois and Ollivier, 1998)
У поєднанні з іншими технологіями розділення, такими як рідинна хроматографія на іонітах, мембранні технології поділу вже дозволяють очищати в промислових масштабах різні розчинні білки, відомі як основні:
• β-лактоглобулін, джерело амінокислот сірки, попередники біосинтезу глутатіону [9] і, отже, бере участь у імунорегуляції та профілактиці багатьох видів раку. Вважається, що цей білок, маючи просторову структуру ліпокалінового типу, бере участь у транспорті гідрофобних молекул (жирних кислот, феромонів тощо). Але він має дуже високу чутливість до реакції Майяра, відбувається утворення лізино-лактози вище 40 ° C, що призведе до втрати доступності лізинів, таким чином глікозильованих, до підвищеної антигенності та, можливо, до розвитку. відома алергенність цього молочного білка [10];
• α-лактальбумін, основне джерело триптофану (4 залишки на моль) і, отже, необхідна поживна речовина для біосинтезу мозкових гормонів, але олігомери якого мають апоптотичну дію на клітини раку легені [11];
• лактоферин, білок з багатьма властивостями: надходження заліза в організм, антибактеріальний захист, ріст клітин та фактор проліферації, антитромботична активність [12].
• Дещо пізніше це буде ряд розчинних білків, що називаються мінорними (через їх відносно низьку концентрацію), які будуть вироблятися комерційно, як ті, що присутні у фракції, що називається "Основні білки молока", через їх лужний pH: суміш остеопонтин, цистатин С та кініноген, які відіграватимуть важливу регуляторну роль у регуляції проліферації остеобластів та остеокластів із наслідком фіксації харчових фосфатів кальцію в кістках, що дозволило б запобігти остеопорозу [13]. Існує також великий інтерес до зв’язування білків з вітамінами, особливо зв’язування фолієвої кислоти, що значно збільшить біодоступність цього вітаміну з позитивними наслідками з точки зору вад розвитку плода, атеросклерозу та навіть раку травного тракту [14].
Рис. 3. - Мембранний ферментативний реактор Технологія мембранних ферментативних реакторів (рис. 3) дозволяє модулювати та контролювати за власним бажанням ферментативний гідроліз білків у фізіологічних умовах (співвідношення фермент: субстрат, близьке до 1: 1; фермент у стані вільний;
БІБЛІОГРАФІЯ [1] Maubois J.L., Ollivier G. - Екстракція молочних білків. В : Харчові білки та їх додатків . Едс Дамодаран С. Параф. AT., Марсель Деккер, Нью-Йорк, 1997, 579-595.
[2] Saboya L.V., Maubois J.L. - Сучасні розробки технології мікрофільтрації в молочній промисловості. Молоко, 2000 рік, 80 (6), 541-553.
[3] Декрет 2007 - 628, що стосується сирів та сирних делікатесів.
J.O., 29.04.2007, с. 14.
[4] Ліндквіст А. - Спосіб виробництва стерильного знежиреного молока. Патент РСТ.
WO No 57549, 1998.
[5] Boirie Y., Dangin M., Gachon P., Vasson M.P., Maubois J.L., Beaufrère B. - Повільні та швидкі дієтичні білки по-різному модулюють постпрандіальну аккрецію білка. Праці Національної академії наук США, 1997 рік , 94, 14930-14935.
[6] Batellier F., Magistrini M., Maubois J.L., Palmer E. - Розріджувач сперми, що містить природний фосфоказинат або бета-лактоглобулін, спосіб його приготування та його використання. Патент ФР No 2759909, 1997, А1 16 с.
[7] Piot M., Fauquant J., Madec M.N., Maubois J.L. - Приготування сероколоструму методом мембранної мікрофільтрації. Молоко, 2004 рік, 84, 333-341.
[8] Leszek J., Inglot A.D., Januz M., Lisowski J., Krukowska K., Georgiades J.A. - Colostrinin ®: багатий на пролін поліпептид (PRP) комплекс, виділений з молозива овець для лікування хвороби Альцгеймера. Подвійне сліпе плацебо-контрольоване дослідження. Archivum Immunol.
Тер. Досвід., 1999, 47, 377-385.
[9] Bounous G., Batist G., Gold P. - Білки сироватки в профілактиці раку.
Рак Літ, 1991 рік, 57, 91-94.
[10] Léonil J., Mollé D., Fauquant J., Maubois JL, Pearce RJ, Bouhallab S. - Характеристика за допомогою іонізаційної мас-спектрометрії кон'югатів лактозил-β-лактоглобуліну, що утворюються при термічній обробці молока та сироватки та ідентифікація зв'язування лактози сайт. J. Dairy Sc ., 1997 рік, 80, 2270-2281.
[11] Хаканссон А., Животовський Б., Орреній С. та ін. - Апоптоз, індукований білком молока людини.
Proc. Natl. Акад. Наук, США, 1995, 92, 8064-8068.
[12] Léonil J., Bos C., Maubois J.L., Tome D. - Молоко та його складові: біодоступність та харчова цінність. Білок. В: Дебрі. Г. Ред., Молочне харчування та здоров'я, Tec & Doc, Париж,
[13] Тоба Ю., Такада Ю., Ямамура Дж., Танака М., Мацуока Ю., Кавакамі Х., Ітабаші А., Аое С., Кумегава М. - Білок молочної базики: нова захисна функція молока проти остеопороз. Кістка, 27 (3), 403-408.
[14] Parodi P.W. - Білок, що зв’язує фолати коров’ячого молока: його роль у харчуванні фолатами.
Tecnol., 1997, 52, 109-118.
[15] Мобуа Ж.Л., Фокан Ж., Бруле Г. - Процес обробки матеріалів, що містять білки, таких як молоко, Французький патент FR 2229235, 1976 рік.
[16] Rérat A., Simoes Nunes C., Mendy F., Roger L. - Поглинання амінокислот і вироблення гормонів підшлункової залози у не знеболених свиней після введення в дванадцятипалу кишку молочного ферментного гідролізату або вільних амінокислот. Бріт. Дж. Нутр ., 1988 рік, 60, 121-136.
[17] Maubois J.L., Léonil J. - Пептиди молока з біологічною активністю.
Молоко, 1989 рік, 69 (4), 245-269.
[18] Томе Д., Бен Мансур А., Отенфей М., Дюмонтьє А.М., Деже Ж.Ф. - Нейромедійована дія β-казоморфунів на транспорт іонів у клубовій кишці, Докори. Nutr. Dev., 28, 909-918.
[19] Corring T., Levenez F., Cuber J.C., Beaufrère B., Boirie Y. та ін . - Вивільнення холецистокініну у людини після прийому глікомакропептиду.
Міжнародний Whey Conf., 1997, 27/29 жовтня.
Роузмонт, Іл. США 34.
[20] Портман Р. - Склад для зменшення споживання калорій. 2002. Патент США 2004/0077530 AI.
[21] Maubois J.L., Léonil J., Found R., Bouhallab S. - Пептиди молока з фізіологічною активністю III Пептиди молока з серцево-судинною дією: антитромботична та протигіпертензивна активність. Молоко, 1991 рік, 71, 249-255.
[22] Azuma N., Yamauchi K., Mitsuoka T. - Bifidus prmotingactivity глікомакропептиду, отриманого з людського казеїну. J. Agric. Біол. Хім ., 1984 рік, 48, 2159-2162.
[23] Kawasaki Y., Isoda H., Ianimoto M., Dosako S., Idota T., Ahiko K. - Інгібування лактоферрином та -казеїновим глікомакропептидом зв’язування холерного токсину з його рецептором. Biosci.
Біотехнол. Biochem., 1992, 56, 195-198.
[24] Мікло Л. - Характеристика та бензодіазепіноподібна активність триптичного декапептиду бичачого α-казеїну. Теза університету імені Анрі Пуанкаре Ненсі 1. 1994 р.