Наукова стаття Breakpoint уповільнює метаболізм цукру в крові
Перейти етикетки
Стандартні посилання
- Додому
- пошук
- зміст
- Допомога
- Зв'язок
- відбиток
- Захист даних
Навігація:
- Поточний
- новини
- Календар діабету
- Політика охорони здоров’я
- Інформаційний бюлетень
- Інформація про діабет
- Діабет у повсякденному житті
- харчування
- Основні теми
- Керівництво з діабету
Презентації продуктів
про нас
Ми дотримуємося стандарту HONcode щодо надійної інформації про стан здоров’я.

Свідоцтво мед. Пошукова система MediSuch на відповідність вимогам 2015 року.
Стабілізація цієї точки перелому пропонує нові підходи до терапії діабету та патологічного ожиріння
Міжнародна команда за участю Марбурга уточнила структуру рецептора гормону
Цукор? Завжди зі Спокоєм! Контроль рівня цукру в крові відбувається повільніше у вирішальну точку переключення, ніж порівнянні гормональні процеси. Це зумовлено будовою та функцією рецептора, який реагує на вивільнення гормону глюкагону - це перетворює це на клітинну відповідь, що призводить до підвищення рівня цукру в крові, але із затримкою. Міжнародна дослідницька група на чолі з марбурзьким біологом доктором Даніель Хілгер уважно подивився рецептор; він повідомляє про свої результати в науковому журналі "Наука".
Гормон глюкагон контролює рівень цукру в крові, що впливає на ожиріння та діабет. Коли підшлункова залоза вивільняє гормон, ускладнена послідовність молекулярних взаємодій призводить до виділення цукру. Починається з приєднання глюкагону до його рецептора, який закріплений у клітинній мембрані. "Завдяки своїй фундаментальній ролі в метаболізмі глюкози, рецептор є мішенню для лікування пацієнтів, які страждають на цукровий діабет або патологічне ожиріння", - говорить Деніел Хілгер, який зіграв ключову роль у дослідженні.
Як тільки глюкагон з'єднується з рецептором на поверхні клітини, він запускає каскад реакцій всередині клітини, що в кінцевому підсумку призводить до збільшення виділення цукру в кров. Ланцюгоподібний рецептор має 7 трансмембранних доменів, які проходять через клітинну мембрану, щоб закріпити рецептор у ній. Молекула, схожа на ланцюг, розміщена у безлічі петель, які закріплюють рецептор у клітинній мембрані. Вчені, що працюють з Хілгером, уточнили структуру рецептора за допомогою кріоелектронної мікроскопії, при якій молекули сильно охолоджуються. "Ми створили штучну молекулу глюкагону з покращеною розчинністю, яку ми досліджували в комплексі з рецептором", - пояснює Хілгер, який проводив це дослідження, ще будучи в Стенфордському університеті в США.
Одна з молекулярних петель трансмембранних доменів містить виражений розрив; він не зустрічається у споріднених рецепторах інших речовин, що передають речовини - різниця, яка не позбавлена наслідків: Це, мабуть, уповільнює активацію білків, що знаходяться за течією всередині клітини.
"Гормон глюкагону має сильну тенденцію з'єднуватися з рецептором і залишатися там", - пояснює біолог. Це може призвести до того, що рівень цукру в крові зростатиме все далі і далі. "Ми підозрюємо, що більш складна активація сигнальних білків нижче за течією дозволяє краще контролювати підвищення рівня цукру в крові".
Група також аналізувала інші білки з того ж сімейства рецепторів. "Результати свідчать про те, що спостережувані відмінності можна узагальнити для всього класу споріднених рецепторів", - повідомляє Хілгер. Керівник групи підозрює, що якщо ви знайдете активні інгредієнти, які стабілізують місце перелому, це може відкрити абсолютно нові можливості для терапії - наприклад, для діабету та патологічного ожиріння.
Біолог д-р. Даніель Хілгер очолює дослідницьку групу з фармацевтичного факультету Університету Філіпса. Публікація зроблена в лабораторії Нобелівського лауреата з хімії, професора доктора Брайан Кобілка зі Стенфордського університету. Окрім Хілґера, у дослідженні брали участь інші вчені зі Стенфордського університету та інших дослідницьких установ із США, Данії та Японії. Німецька служба академічних обмінів та низка фінансуючих організацій підтримали дослідження фінансово.
Оригінальна публікація: Даніель Хілгер, Каав'я Крішна Кумар, Хонглі Ху та ін.: Структурні уявлення про відмінності в активації білка G сімейством A та сімейством B GPCR, Science 2020, DOI: 10.1126/science.aba3373
Цей прес-реліз було надіслано через - idw -.
востаннє змінено: 10.10.2020