Піруват-кіназа - біологія
Як жарко занадто жарко для життя глибоко під дном океану?
Антибіотики від бактерій
Міграція клітин: нещодавно виявлена функція відомого білка
Молекулярний компас для вирівнювання клітин
Від чого листя старіє восени
Демократичність грифа-цесарки
Середовище Екембо: Люди також жили на відкритих ландшафтах
| Генетика | Сільське, лісове та тваринництво
Сорт пшениці був створений шляхом схрещування дикорослих трав
Як жарко занадто жарко для життя глибоко під дном океану?
Піруваткіназа
Чотири ізоформи локалізовані в різних типах тканин: L як основний ізофермент у печінці; R в еритроцитах; М1 у м’язах, серці та мозку; і М2 у плода. [1]
Каталізована рівновага
Каталіз переносить фосфатну групу з фосфоенолпірувату в АДФ. Утворюються АТФ і піруват. Останній окисно декарбоксилюється через [(комплекс піруватдегідрогенази)] до [(ацетил-КоА)], який далі розщеплюється в циклі лимонної кислоти.
структура
Піруваткіназа людини - це тетрамер, що складається з чотирьох однакових білкових субодиниць з 528 амінокислотами кожна. У ссавців існують дві ізоформи ферменту: M-ізофермент, який відбувається особливо в м’язах та мозку, та L-ізофермент, який міститься виключно в печінці. [2]
Регуляція піруваткінази
Обидві форми піруваткінази активуються фруктозо-1,6-бісфосфатом. Фруктоза-1,6-бісфосфат утворюється в третій реакції гліколізу, який каталізується фосфофруктокіназою. Ця реакція, т. Зв. скоєний крок, швидкість реакції гліколізу визначається продуктом його реакції, фруктозо-1,6-бісфосфатом, який діє як активатор для наступної та останньої реакції гліколізу. Це регулювання забезпечує гомеостаз проміжних продуктів гліколізу.
Піруваткіназа інгібується високим енергетичним зарядом у клітині (висока концентрація АТФ) та наявністю аланіну. Таким чином, реакція не відбувається, якщо клітина не потребує подальшої енергії.
L-ізофермент також контролюється фосфорилюванням білка. Якщо рівень глюкози в крові низький, гормон глюкагон викликає фосфорилювання піруваткінази, яка потім втрачає свою активність. Таким чином, фосфоенолпіруват зберігається і доступний для глюконеогенезу, завдяки якому в печінці накопичується нова глюкоза. Внутрішньоклітинний кальцій може також фосфорилювати піруваткіназу.
Дефекти піруваткінази
Мутації відомі лише з алелю PKLR піруваткінази, і лише в R-формі вони виявляються як дефекти. Відсутність PKR - це аутосомно-рецесивний спадковий метаболічний розлад. Це часто викликає гемолітичну анемію, оскільки еритроцити не можуть виробляти достатньо АТФ для своїх мембранних насосів. [3] Як відомо, надлишок активності PKR із відповідно підвищеним АТФ у клітинах крові є подальшим дефектом. [1]