Піруваткіназа еритроцитів - Синево

Загальна інформація

піруваткіназа

Піруваткіназа (PK) - це гліколітичний фермент, який каталізує перетворення фосфоенолу в піруват (PEP) у піруват, одна з двох реакцій, що призводять до продукування АТФ .

Дефіцит ПК посідає друге місце за частотою після дефіциту DH-G-6-P, виявляється переважно в Європі, США та Японії; успадковується рецесивно аутосомно-рецесивно 1 і має ефект зменшення метаболізму глюкози, зниження концентрації АТФ в еритроцитах та виникнення хронічної гемолітичної анемії, не сфероцитарної, змінної тяжкості 5 .

Знижений синтез АТФ впливає на клітинну мембрану, найчастіше залучаючи ретикулоцити та молоді еритроцити 3 .

Обмін еритроцитів

Зрілі еритроцити - це ануклейовані клітини (не здатні до поділу клітин), позбавлені рибосом (не виявляють синтезу білка) та мітохондрій (нездатні до окисного фосфорилювання).

Тривалість життя циркулюючих еритроцитів становить 100 - 120 днів, їх основною функцією є транспорт кисню до тканин 1 .

Глюкоза, основний метаболічний субстрат еритроцитів, метаболізується двома важливими шляхами: 90% за допомогою гліколітичного шляху (виробник енергії), а решта (5 - 10%) за допомогою гексозо-монофосфатного шляху.

(HMP) із захисною роллю від окисного стресу. За певних умов, що посилюють окислювальний стрес, частка глюкози, яка надходить у шлях ГМП, також збільшується 1 .

Піруваткіназа - це тетрамерний білок з молекулярною масою 230 КД. Є два гени (PKM2 і PKLR), які кодують чотири ізоферменти PK.

Ген PKM2 розташований у хромосомі 15 (15q 22) і кодує ізоферменти PK-M2 та PK-M1. PK-M2 виявляється під час внутрішньоутробного життя у всіх тканинах, тоді, коли організм дозріває, PK-M2 зберігається як переважаючий ізофермент у зрілих лейкоцитах, тромбоцитах, легенях, нирках, селезінці, жировій тканині. Він також є основним ферментом у попередниках еритроїдів. PK-M1 - це ізофермент, присутній у м’язовій та мозковій тканинах.

Ген PKLR знаходиться в хромосомі 1 (1q 21) і кодує ізоферменти PZ-L та PK-R.

PK - L - переважаючий ізофермент у печінці, а PK - R - ізофермент, присутній у зрілих еритроцитах.

Гемолітична анемія, пов’язана з дефіцитом ПК, є результатом мутацій (виявлено приблизно 200), які виникають у гені PKLR. Більшість варіантів ПК - це аномальні білки, які відрізняються один від одного фізико-хімічними та кінетичними властивостями 1 .

Ферментативні характеристики та гематологічні зміни, пов’язані з дефіцитом ПК 3

- гемолітична анемія різного ступеня тяжкості (легкі, компенсовані форми; середньотяжкі форми; важкі форми); гепатоспленомегалія, макроцитоз, пойкилоцитоз, відносно мало ретикулоцитів.

-Дефіцит гомозиготного ферменту;

-Змінна залишкова ферментативна активність різних патологічних ферментативних типів;

- Спеціальні типи: подвійні гетерозиготи для двох ферментативних варіантів.

-Клінічно мовчазні форми, за винятком новонароджених, які можуть мати гіпербілірубінемію.

-Гетерозиготний дефіцит ферментів з 50% ферментативною активністю.

Зібраний зразок - кров прийде 3 .

Збиральний контейнер - пилосос з EDTA K3 3 .

Кількість зібраного - стільки, скільки дозволяє вакуум 3 .

Необхідна обробка після збору врожаю - зразки цільної крові негайно охолоджують 2; 3 .

Перевірка стійкості - цільна кров стабільна протягом 7 днів при 2–8 ° C 2; 3 .

Метод - фотометричні (ферментативні) 3 .

Довідкові значення - 5,3 - 17,3 Од/г Hb 3

Коефіцієнти перетворення: U/gHb x 0,34 = U/мл еритроцитів 2 .

Інтерпретація результатів та клінічні наслідки

● вроджений дефіцит ПК - несфероцитарна гемолітична анемія, тривала неонатальна жовтяниця;

● набутий дефіцит ФК - при мієлодиспластичних синдромах, гострих лейкозах та інших анеміях 2; 5 .

У разі вродженого дефіциту ФК внутрішньосудинний гемоліз може посилюватися під час вагітності або після лікування пероральними контрацептивами 2 .

1. Бертиль Glader. Спадкові гемолітичні анемії через порушення ферментних еритроцитів. У клінічній гематології Wintrobe. Філадельфія, видання 2009, 933-949.

2. Френсіс Фішбах. Огляд основних тестів гематології крові та коагуляції. У посібнику з лабораторних та діагностичних випробувань. видання 8, 2009, 115-116.

3. Коне Е. Ферменти еритроцитів. У клінічній лабораторній діагностиці Лотара Томаса, 1998, 494-496.

4. Синевська лабораторія. Конкретні посилання на використовувану технологію роботи. 2010. Тип посилання: Каталог.

5. Марк Дж. Еритроцитарні ензимопатії. У "Трактаті з внутрішньої медицини-гематології" - частина I, Бухарест, вид. 1997, 819-821.