Більше білка для поліпшення здоров’я і менше
Все про яєчні білки, білки, білки та білки
Наукова стаття 2014 19 сторінок
Зразок для читання
Більше білка для кращого самопочуття та менше ожиріння?
доктор hc.c. (AM) Свен-Девід Мюллер, магістр.
Порівняно з вуглеводами та жирами, білки, які в розмові називають білками, існують тіньове існування у суспільному сприйнятті, а також у харчовій медицині. Білків практично немає, особливо в профілактиці та терапії надмірної ваги та ожиріння. Але ці поживні речовини не впливають на збільшення маси тіла. Рекомендація щодо прийому їжі Німецького товариства з харчування (DGE) e. В. спостерігають практично всі в Німеччині. Але чи справді достатньо 0,8 грама білка на кілограм тіла? І чи небезпечно додавати більше білка? Особливо в обговоренні дієти, майже завжди йдеться про низький або високий вміст вуглеводів або жиру. Однак сучасні наукові висновки показують, що білки мають велике значення для збереження здоров'я та впливу на масу тіла.
Атом сірки (S), інші також складаються з елемента фосфату (P). У дорослому організмі 50% білків знаходиться в м’язовій тканині, 25% - у сполучній тканині у вигляді еластину та кератину, а 25% міститься у внутрішніх органах та крові. Щоденне споживання білка має бути достатнім для збереження здоров’я та полегшення деяких захворювань. Білки складаються з амінокислот, і особливо амінокислоти мають великий терапевтичний потенціал. Наприклад, дослідження відомого дослідника харчування професора д-ра. Юрген Спона, що вживання деяких амінокислот може призвести до полегшення депресії легкої та середньої тяжкості.
Функції білків
Білки входять до складу всіх клітин і визначають будову, структуру та метаболізм клітини. Білки виконують ряд життєво важливих завдань в організмі людини. Вони служать як
- Ферменти (біокаталізатори) та такі гормони, як інсулін
- Транспортні білки, наприклад гемоглобін або ліпопротеїни
- Зберігання білків, наприклад феритин, що зберігає залізо
- Білки руху, наприклад міозин та актин у м’язових клітинах
- Структурні білки, такі як колаген у сухожиллях і м’язах
- Антитіла в імунній системі
- Передавач нервових імпульсів, наприклад під час зорового процесу [2]
- Фактори згортання крові, наприклад тромбін
- Буфер в кислотно-лужному балансі
- Постачальник енергії у метаболізмі голоду або спорті на витривалість. [3]
Щільність енергії білків становить 17,2 кДж/г (= 4,1 ккал/г). Білки, що потрапляють з їжею, розщеплюються на їх будівельні блоки в тонкому кишечнику, амінокислоти всмоктуються, щоб потім служити матеріалом для побудови власних білків організму. Організм використовує білок як джерело енергії лише тоді, коли він витратив свої запаси вуглеводів. Це трапляється протягом тривалих періодів голодування. У складному хімічному процесі глюкоза може вироблятися в печінці з глюкогенних амінокислот як джерела енергії. Як і жирні кислоти, кетогенні амінокислоти можуть розщеплюватися на кетонові тіла, які метаболізуються органами як альтернатива глюкозі в часи недостатнього надходження.
Назви 20 знайдених амінокислот часто походять від тканин тварин або рослин, в яких вони були вперше виявлені та виділені. Глютамін був названий на честь пшеничного білка клейковини, тирозину від грецького слова сир та аспарагіну від латинської назви спаржі. [4] Амінокислоти утворюють зв’язки між собою. Конкатенація двох амінокислот називається дипептидом, трьох амінокислот як трипептидом, до десяти амінокислот як олігопептидом і від десяти до 100 амінокислот як поліпептидом. Якщо зв’язано більше 100, мова йде про білки. В організмі людини білки складаються з до 20 різних амінокислот. Залежно від частоти та порядку поєднаних амінокислот, існують майже безмежні можливості амінокислотного складу. [5]
Рисунок не включений до цього витягу
Рисунок: Будова амінокислот
Аміногрупа та карбоксильна група приєднані до одного атома вуглецю у всіх амінокислотах. Наступні групи пов'язані з цим центральним атомом А-С:
- Аміногрупа (-NH2)
- Карбоксильна група (-COOH)
- Один атом водню (-H)
Інший бічний ланцюг (R)
Різниця між окремими амінокислотами полягає у типі бічного ланцюга (решта), який має різну структуру, розмір, електричний заряд і розчинність у воді. [6] Амінокислоти поділяються на необхідні та необхідні (незамінні). Деякі амінокислоти іноді є необхідними, оскільки вони є необхідними лише на певних фазах.
Незамінні амінокислоти = життєво важливі білкові блоки
Амінокислоти можуть перетворюватися одна в одну в процесі трансамінування. Передумовою цього є те, що відповідна α-кетокислота може бути синтезована організмом. Це лише у випадку з 11 з 20 протеїногенних амінокислот. Решта 9 амінокислот повинні надходити в організм, вони називаються незамінними амінокислотами і повинні вводитися разом з білком у раціоні. [7]
Такими незамінними амінокислотами є: гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан та валін. [8-й]
Деякі витратні амінокислоти, які синтезуються в організмі з попередників, є лише необхідними при певних метаболічних стресах. За особливих умов, таких як лихоманка або інфекції, вони не можуть утворитися шляхом самосинтезу. У цих ситуаціях вони стають умовно незамінними амінокислотами. До них належать, наприклад, цистеїн, тирозин, аргінін і, зокрема, глутамінова кислота. [9] Існують деякі спадкові порушення обміну речовин, при яких ферменти, необхідні для синтезу певних амінокислот, дають збій. Найвідоміший приклад - фенілкетонурія. При цьому захворюванні фенілаланін не може перетворитися на тирозин, тирозин є незамінною амінокислотою для цих людей.