Гліцин - біологія
Розкладання: 232–236 ° C [1]
Гліцин, скорочено Блискучий або G, (також Гліцинія або Глікокола, відповідно до систематичної хімічної номенклатури амінооцтова кислота або аміноетанова кислота), є найменшою та найпростішою α-Амінокислота. Він належить до групи гідрофільних амінокислот і є єдиною протеїногенною (або білкоутворюючою) амінокислотою, яка не є хіральною і тому не є оптично активною.
Гліцин не є необхідним, тому він може вироблятися самим організмом людини і є важливим компонентом майже всіх білків і важливим вузлом у метаболізмі.
Назва походить від солодкого смаку чистого гліцину (грец. Γλυκύς: солодкий).
синтез
Амінонітрил (точніше: α-аміноацетонітрил), що утворюється в реакції формальдегіду, ціаністого водню та аміаку (синтез Штрекера), при гідролізі дає гліцин:
Ця реакція має особливе значення через гіпотезу, згідно з якою вихідні речовини могли утворюватися з так званої первісної атмосфери, яка оточувала Землю близько 4 мільярдів років тому. У ньому була газова оболонка, імовірно, з водню (H2), гелію (He) і, меншою мірою, метану (CH4), аміаку (NH3) та деяких інших благородних газів.
Хімічно гліцин також може вироблятися з монохлороцтової кислоти та аміаку:
Більша частина гліцину в організмі всмоктується з їжею, але його також можна виготовити із серину.
характеристики
Гліцин в основному присутній як "внутрішня сіль" або цвіттеріон, утворення яких можна пояснити тим, що протон кислої карбоксильної групи мігрує до самотньої пари електронів на атомі азоту основної аміногрупи:
Цвіттеріон не мігрує в електричному полі, оскільки в цілому він не заряджається. Власне кажучи, це має місце в ізоелектричній точці (при певному значенні рН, тут 5,97 [5]), коли гліцин також має найнижчу розчинність у воді.
- обсяг ван дер Ваальса: 48
- Ступінь гідрофобності: -0,4
Вільний гліцин має солодкуватий смак, при цьому поріг виявлення становить від 25 до 35 ммоль/л. [6]
Виникнення
Наступні приклади дають огляд вмісту гліцину, кожен з них стосується 100 г їжі; також дається відсоток гліцину щодо загального білка: [7]
| Свинина, сира | 20,95 г. | 0 0944 мг | 0 4,5% |
| Філе курячої грудки, сире | 21,23 г. | 0 0 940 мг | 0 4,4% |
| Лосось, сирий | 20,42 г. | 0 0 960 мг | 0 4,7% |
| Желатиновий порошок, несолодкий | 85,60 г. | 19049 мг | 22,3% |
| Куряче яйце | 12,57 г. | 0 0 432 мг | 0 3,4% |
| Коров’яче молоко, 3,7% жиру | 0 3,28 г. | 0 0 0 69 мг | 0 2,1% |
| Волоські горіхи | 15,23 г. | 0 0 816 мг | 0 5,4% |
| Гарбузове насіння | 30,23 г. | 0 1843 мг | 0 6,1% |
| Цільно-пшеничне борошно | 13,70 г. | 0 0 552 мг | 0 4,0% |
| Борошно кукурудзяне цільнозернове | 0 6,93 г. | 0,028 мг | 0 4,1% |
| Рис, неочищений | 0 7,94 г. | 0 0 391 мг | 0 4,9% |
| Соя, сушена | 36,49 г. | 0 1880 мг | 0 5,2% |
| Горох, сушений | 24,55 г. | 0 1092 мг | 0 4,4% |
Всі ці продукти містять майже виключно хімічно зв’язаний гліцин як білковий компонент, але відсутність вільного гліцину.
У 2009 році гліцин був виявлений у кометному пилі Wild 2. [8] [9]
Функції
обмін речовин
Перетворення серину в гліцин служить не тільки для отримання гліцину, але і для перетворення тетрагідрофолієвої кислоти в N 5 -N 10-метилентетрагідрофолієву кислоту (TH4), яка, серед іншого, потрібна для синтезу нуклеотидів тиміну (компонент ДНК).
І навпаки, гліцин може бути використаний для синтезу серину, поглинаючи CH3 з TH4, який потім доступний для синтезу білка, як основну речовину холіну або як піруват.
Гліцин також часто необхідний для синтезу інших компонентів генетичного матеріалу (пуринів).
Він також використовується для біосинтезу гему (зв’язок кисню в крові), креатину (накопичення енергії в м’язах) або глутатіону:
Гліцин + сукциніл-КоА → 5-амінолевулінова кислота → синтез порфірину для нарощування гему.
Група гліцин + гуанодин (з аргініну) → гуанідиноацетат, який потім може переходити до синтезу креатиніну.
Гліцин + пептидний зв’язок Glu-Cys → глутатіонова кислота
Як побічний продукт токсична щавлева кислота також може утворюватися з гліцину.
Як так звана глюкогенна або глюкопластична амінокислота, гліцин може перетворюватися в глюкозу за допомогою пірувату в процесі метаболізму.
Білковий компонент
Через свої невеликі розміри гліцин переважно включається в поліпептиди в просторово обмежених положеннях (вторинна структура білка).
Особливо часто він зустрічається в колагені, найпоширенішому білку в організмах тварин. Тут він становить добру третину всіх амінокислот, оскільки завдяки своїм невеликим розмірам він дозволяє згортати колаген, утворюючи його структуру потрійної спіралі.
Нервова система
Гліцин діє в центральній нервовій системі через рецептор гліцину як інгібуючий нейромедіатор, тобто як інгібуюча сигнальна речовина. Ефект відбувається через відкриття ліганд-контрольованих хлоридних каналів і, таким чином, призводить до інгібуючого постсинаптичного потенціалу (IPSP), який зменшує активність нервової клітини нижче за течією.
Натомість на рецепторі NMDA, крім основного агоніста глутамату, він надає стимулюючу дію на спеціальний сайт зв’язування гліцину.
Вивільняючі гліцин нервові клітини (гліцинергічні нейрони) виникають головним чином у стовбурі головного мозку та спинному мозку [10], в останньому вони інгібують так звані рухові нейрони переднього рогу, що призводить до зменшення м’язової активності м’язів, що іннервуються клітинами.
Стрихнін, антагоніст рецептора гліцину, і правцевий токсин, який пригнічує вивільнення гліцину, зменшують дію гліцину. Зняття гальмування збільшує м’язову активність. Це може призвести до судом, що загрожують життю.
використання
Гліцин додають у їжу як підсилювач смаку.
Гліцин та його натрієва сіль є харчовою добавкою номер один в ЄС Е 640 Загалом схвалений для харчових продуктів без обмежень максимальної кількості, негативні наслідки для здоров'я не відомі.
Гліцин також є компонентом інфузійних розчинів для парентерального харчування. [11]