Мемуари онлайн - Ліпопрот; ine Lp (a) його int; r; t в інтерп; ліпідний баланс -
2.5.3 Резюме
2.5.3.1. Потрібна наявність апо B100
Оскільки ми маємо доступні чутливі методи аналізу Lp (a), ми знаємо, що цей ліпопротеїн присутній у сироватці крові всіх людей, які мають апо B100 113. Дійсно, Альберс зазначає, що з 1000 досліджуваних суб'єктів, єдина особа з нульовою концентрацією Lp (a) також страждає на абеталіпопротеїнемію. Отже, здатність синтезувати апо B100 є необхідною умовою синтезу Lp (a), що Менцель підтверджує при вивченні суб'єктів з абеталіпопротеїнемією. 188.

Абеталіпопротеїнемія - це аутосомно-рецесивне захворювання, яке біохімічно характеризується майже повною відсутністю ліпопротеїдів апо В у плазмі. Точна біохімічна аномалія невідома, але, як видається, пов'язана з дефектом у збірці або секрецією апоВ ліпопротеїдів. Насправді ген апо В є нормальним, і ми знаходимо в печінці мРНК апо В нормального розміру та концентрації в кілька разів вище, ніж у нормальних суб'єктів.
Lp (a) не виявляється у плазмі уражених пацієнтів, але вони здатні синтезувати апо (а), а також апо В деінде. Концентрації апо (а) у плазмі крові в середньому в 5 разів нижчі (4,9 мг/1), ніж у здорових осіб
Кандидат дисертацій Lp (a) ліпопротеїн: його інтерес до інтерпретації ліпідного балансу д-р GUIMONT MC 103/271 Ліпіди, ліпопротеїни (a), гіперліпопротеїнемія, атеросклероз, ліпіди, ліпопротеїни, Lpa, гіперліпопротеїнемія, атеросклероз
фенотип (14,5 мг/л), тоді як концентрація апо В у плазмі крові приблизно в 100 разів нижча (6,8 мг/л), ніж у здорових пацієнтів (920 мг/л). Крім того, 2 білки містяться переважно у формі комплексу апо (а) - апо БІ00 в зоні з щільністю більше 1,21 г/мл, отже бідні ліпідами 186 .
2.5.3.2. Незалежність від інших ліпопротеїдів апо B
Незважаючи на численні подібності до ЛПНЩ, Lp (a) не є продуктом катаболізму інших ліпопротеїдів, що містять апо В100 (СМ, ЛПНЩ або ЛПНЩ).
Кремплер вводить 3 суб'єктам Lp (a +) аутологічний йод 125 із міченими РДНЛ, а інший суб'єкт отримує мічені РЛП ЛПНЩ від суб'єкта Lp (a-). Специфічну активність апо B100 вимірюють протягом 5 днів у ЛПНЩ, ЛПНЩ та Lp (а). ЛПНЩ катаболізуються до ЛПНЩ, постачаючи аполіпопротеїди ЛПВЩ, але радіоактивності в межах Lp (а) не виявлено. Відсутність радіоактивності у фракціях Lp (a) показує, що між апоВ ЛПНЩ або ЛПНЩ та апо В Lp (а) немає взаємозв'язку попередник-продукт.
У іншого суб’єкта Lp (a +) дієта без жиру протягом 4 днів для запобігання утворенню хіломікрону не призвела до будь-яких змін концентрації Lp (a) у сироватці крові. Знаючи періоди напіввиведення хіломікрону, багатих тригліцеридами проміжних сполук та Lp (a), якщо Lp (a) був продуктом катаболізму хіломікрону, слід спостерігати зменшення концентрації Lp (a). Отже, хіломікрони не відіграють значної ролі у формуванні Lp (a) 183 .
Крім того, після внутрішньовенного введення радіоактивно міченого Lp (a) добровольцям у фракції Lp (a) залишається більше 96 п.% Загальної радіоактивності сироватки.
Це, мабуть, свідчить про те, що сироватка Lp (a) не трансформується в інший ліпопротеїн (и) і що вона не обмінює свої апопротеїни з іншими ліпопротеїнами. Автори роблять висновок, що Lp (a) секретується як є.
Його метаболізм не залежить від метаболізму інших ліпопротеїдів і, зокрема, від метаболізму ЛПНЩ 183184
Однак Bersot 91 показує наявність апо (а) у постпрандіальних ліпопротеїнах, індукованих жирною їжею. Дієта, збагачена насиченими жирами та холестерином, призводить до утворення ліпопротеїдів з щільністю менше 1,006, які в 3,5 рази активніше приймаються макрофагами, ніж ЛПНЩ, виявлені на голодний шлунок. Він відокремлює 2 фракції цих ліпопротеїдів, а та, яка найактивніше зв’язується з макрофагами, збагачується апо (а). Він показує наявність апо (а) у залишках хіломікрону та його відсутність у залишках ЛПНЩ та ЛПНЩ.
Кандидатська дисертація доктор фармації Ліпопротеїн Lp (a): його інтерес до інтерпретації ліпідного балансу д-р GUIMONT MC 104/271 Ліпіди, ліпопротеїни (a), Гіперліпопротеїнемія, Атеросклероз, Ліпіди, Ліпопротеїн, Lpa, Гіперліпопротеїнемія, Атеросклероз
Це свідчить про те, що апо (а) може бути включений в ліпопротеїни, багаті тригліцеридами, і його слід порівняти з пізнішим дослідженням, яке показує, що in vitro білкова частина Lp (a) має спорідненість до багатих ліпопротеїдів. 152.