Пролін - біологія
безбарвна тверда речовина з аміноподібним запахом [1]
1,35–1,38 г см −3 (25 ° C) [1]
Розкладання: 220–222 ° C (D- та L-форма) [1]
210 ° C (рацемат)
> 5110 мг кг -1 (щур, перорально) [1]
L-пролін, скорочено Пер або , [систематична назва: (С.) -Піролідин-2-карбонова кислота] - несуттєва протеїногенна гетероциклічна вторинна речовина α-Амінокислота і через її біосинтезу з пірролін-2-карбонової кислоти (точніше: (С.) - 3,4-дигідро-2H-пірол-2-карбонова кислота), іноді помилково називається Імінокислота (класифікація, яка зараз застаріла).
Всередині білків він зустрічається в обох цис- а також в переклад-пов'язана конфігурація. L-пролін має значний вплив на згортання білків, оскільки він подібний до гліцину завдяки його численності цис-Амідний зв’язок може переривати α-спіралі та β-листи. Він також може формувати власні мотиви, які часто виступають як сигнальні послідовності для інших білків.
історія
Назва пролін походить від Еміля Фішера і походить від піролідину.
біосинтез
Для біосинтезу, включаючи структурні формули, див. Розділ веб-посилань
L-пролін отримують біохімічно з L-глутамату. Для цього потрібно загалом одна молекула АТФ і дві молекули відновних еквівалентів у формі НАДФН.
L-пролін є попередником L-гідроксипроліну, який утворюється із залученням вітаміну С після включення в колаген і визначає його механічні властивості (дефіцитна хвороба: цинга). Каталізуючись гідроксилазою, залишки пролілу модифікуються або на β, або на γ-атомі тетрагідропірольного кільця, залежно від їх положення в білку.
характеристики
Пролін в основному присутній як “внутрішня сіль” або цвіттеріон, утворення якого можна пояснити тим, що протон карбоксильної групи мігрує до самотньої пари електронів на атомі азоту аміногрупи.
Цвіттеріон не мігрує в електричному полі, оскільки в цілому він не заряджається. Власне кажучи, це має місце в ізоелектричній точці (певне значення рН), коли пролін також має найнижчу розчинність у воді.
Оскільки атом азоту проліну в пептидній групі не зв’язаний з атомом Н, не може утворюватися водневий зв’язок. В таких точках поліпептидного ланцюга відбувається порушення вторинної структури (перелом або викривлення). [3]
- Бічний ланцюг: гідрофобний
- Ізоелектрична точка: pH = 6,30 [4]
- обсяг ван дер Ваальса: 90 Å 3 [5]
- Розчинність у ліпідах: LogP = -1,6 [5]
Функції
L-пролін необхідний в організмі людини, наприклад, для утворення колагену, білка, що утворює сполучну тканину і кістки. Він також відомий як "вимикач спіралі" і часто зустрічається при переході від альфа-спіралі до іншої вторинної структури (часто випадкової котушки). L-пролін використовується як біомаркер в екотоксикології, напр. Б. для стресового посухи, сольового стресу, оскільки він все більше виробляється рослинами, коли водний баланс зазнає стресу. Як циклічна амінокислота, L-пролін діє як буфер проти деяких іонів, які в іншому випадку можуть обмежувати активність ферментів у цитоплазмі.
Використання хімічних речовин
Енантіомерно чистий пролін, як елемент хірального пулу, є вихідним матеріалом для синтезу допоміжного речовини Еванса, реагенту CBS, реагенту Ендерса (RAMP/SAMP) і є широко використовуваним каталізатором в органокаталізі. Література про використання (С.) - або (Р.) -Пролін та його похідні в стереоселективному синтезі є великим. [6] Похідне L-проліну використовується як хіральний селектор в енантіоселективній тонкошаровій хроматографії [7]. Терапевтично та економічно важливий препарат каптоприл синтезується з L-проліну.